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- PDB-1z2x: Crystal structure of mouse Vps29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z2x
タイトルCrystal structure of mouse Vps29
要素Vacuolar protein sorting 29
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Vps29 / retromer / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / Golgi to vacuole transport / retromer complex / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / intracellular protein transport / endosome membrane / endosome / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Collins, B.M. / Skinner, C.F. / Watson, P.J. / Seaman, M.N.J. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: NAT.STRUCT.MOL.BIOL. / 年: 2005
タイトル: Vps29 has a phosphoesterase fold that acts as a protein interaction scaffold for retromer assembly
著者: Collins, B.M. / Skinner, C.F. / Watson, P.J. / Seaman, M.N.J. / Owen, D.J.
履歴
登録2005年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting 29
B: Vacuolar protein sorting 29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2542
ポリマ－43,2542
非ポリマー00
水4,900272
1
A: Vacuolar protein sorting 29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6271
ポリマ－21,6271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vacuolar protein sorting 29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6271
ポリマ－21,6271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.912, 68.321, 60.166
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological unit is beleived to be monomer

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting 29 / Vesicle protein sorting 29 / Vps29


分子量: 21626.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps29 / プラスミド: pGEX4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: Q9QZ88
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, 0.2M NaCl, 20% PEG3000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 21420 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 6.3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Rsym value: 0.252 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.22→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 5.463 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.254 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22765 1091 5.1 %RANDOM
Rwork0.17305 ---
obs0.17591 20185 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.347 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.24 Å20 Å2-1.42 Å2
2---1.64 Å20 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2892 0 0 272 3164
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0212958
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8291.9524010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93936284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2315362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.02570
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2480.22985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.21773
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2380.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9641.51808
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.77122934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.50631150
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0674.51076
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.224→2.281 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 71
Rwork0.216 1358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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