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- PDB-1z2m: Crystal Structure of ISG15, the Interferon-Induced Ubiquitin Cros... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z2m
タイトルCrystal Structure of ISG15, the Interferon-Induced Ubiquitin Cross Reactive Protein
要素interferon, alpha-inducible protein (clone IFI-15K)
キーワードSIGNALING PROTEIN / ISG15 / Ubiquitin Cross Reactive Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions ...ISG15-protein conjugation / positive regulation of protein oligomerization / regulation of type II interferon production / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / RSV-host interactions / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / PKR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / modification-dependent protein catabolic process / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of type II interferon production / protein tag activity / Interferon alpha/beta signaling / integrin binding / defense response to virus / defense response to bacterium / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin-like protein ISG15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単一同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Narasimhan, J. / Wang, M. / Fu, Z. / Klein, J.M. / Haas, A.L. / Kim, J.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of the Interferon-induced Ubiquitin-like Protein ISG15.
著者: Narasimhan, J. / Wang, M. / Fu, Z. / Klein, J.M. / Haas, A.L. / Kim, J.J.
履歴
登録2005年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: interferon, alpha-inducible protein (clone IFI-15K)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2242
ポリマ－17,0341
非ポリマー1901
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.790, 56.940, 103.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 interferon, alpha-inducible protein (clone IFI-15K) / ISG15


分子量: 17033.535 Da / 分子数: 1 / 変異: c78s / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pED11d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05161
#2: 化合物 ChemComp-OS4 / OSMIUM 4+ ION


分子量: 190.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Os
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris-HCl buffer, PEG4K, MgCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月18日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.55 Å / Num. all: 5624 / Num. obs: 5624 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 511 / Rsym value: 0.192 / % possible all: 88.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.5→29.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 142510.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 603 10.7 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 5624 93.9 %-
all-5624 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.9459 Å2 / ksol: 0.37215 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 1 39 1213
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.312.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.045 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 57 11.2 %
Rwork0.291 454 -
obs-511 88.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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