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- PDB-1z0w: Crystal Structure of A. fulgidus Lon proteolytic domain at 1.2A r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z0w
タイトルCrystal Structure of A. fulgidus Lon proteolytic domain at 1.2A resolution
要素Putative protease La homolog type
キーワードHYDROLASE / ATP-DEPENDENT PROTEASE / CATALYTIC SER-LYS DYAD / B-type Lon
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / protein catabolic process / serine-type endopeptidase activity / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lon protease, archaeal / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / LonB, AAA+ ATPase LID domain, archaeal-type / Archaeal LonB, AAA+ ATPase LID domain / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease ...Lon protease, archaeal / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / LonB, AAA+ ATPase LID domain, archaeal-type / Archaeal LonB, AAA+ ATPase LID domain / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Archaeal Lon protease
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Botos, I. / Melnikov, E.E. / Cherry, S. / Kozlov, S. / Makhovskaya, O.V. / Tropea, J.E. / Gustchina, A. / Rotanova, T.V. / Wlodawer, A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2005
タイトル: Atomic-resolution Crystal Structure of the Proteolytic Domain of Archaeoglobus fulgidus Lon Reveals the Conformational Variability in the Active Sites of Lon Proteases
著者: Botos, I. / Melnikov, E.E. / Cherry, S. / Kozlov, S. / Makhovskaya, O.V. / Tropea, J.E. / Gustchina, A. / Rotanova, T.V. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2005
タイトル: Pathological crystallography: case studies of several unusual macromolecular crystals
著者: Dauter, Z. / Botos, I. / LaRonde-LeBlanc, N. / Wlodawer, A.
履歴
登録2005年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative protease La homolog type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1993
ポリマ-22,1181
非ポリマー802
4,107228
1
A: Putative protease La homolog type
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,19218
ポリマ-132,7116
非ポリマー48112
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+5/61
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+1/31
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)84.470, 84.470, 41.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Putative protease La homolog type


分子量: 22118.484 Da / 分子数: 1 / 断片: proteolytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / プラスミド: pJT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O29883, endopeptidase La
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 8000,MES,calcium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. all: 52481 / Num. obs: 52481 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 1.15→1.24 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.683 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.2→20 Å / Num. parameters: 15941 / Num. restraintsaints: 19071 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 3.8%
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1809 2619 5.1 %RANDOM
Rwork0.1372 ---
all0.1372 52481 --
obs0.1372 51579 97.5 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 9 / Occupancy sum hydrogen: 1537 / Occupancy sum non hydrogen: 1751.47
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1540 0 2 228 1770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0296
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.064
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.084
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.056
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.088

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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