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- PDB-1z0c: Crystal Structure of A. fulgidus Lon proteolytic domain D508A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z0c
タイトルCrystal Structure of A. fulgidus Lon proteolytic domain D508A mutant
要素Putative protease La homolog type
キーワードHYDROLASE / ATP-DEPENDENT PROTEASE / CATALYTIC SER-LYS DYAD / B-type Lon
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / protein catabolic process / serine-type endopeptidase activity / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lon protease, archaeal / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / LonB, AAA+ ATPase LID domain, archaeal-type / Archaeal LonB, AAA+ ATPase LID domain / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease ...Lon protease, archaeal / Magnesium chelatase ChlI-like, catalytic domain / Magnesium chelatase, subunit ChlI / LonB, AAA+ ATPase LID domain, archaeal-type / Archaeal LonB, AAA+ ATPase LID domain / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Archaeal Lon protease
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Botos, I. / Melnikov, E.E. / Cherry, S. / Kozlov, S. / Makhovskaya, O.V. / Tropea, J.E. / Gustchina, A. / Rotanova, T.V. / Wlodawer, A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Atomic-resolution Crystal Structure of the Proteolytic Domain of Archaeoglobus fulgidus Lon Reveals the Conformational Variability in the Active Sites of Lon Proteases
著者: Botos, I. / Melnikov, E.E. / Cherry, S. / Kozlov, S. / Makhovskaya, O.V. / Tropea, J.E. / Gustchina, A. / Rotanova, T.V. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Pathological crystallography: case studies of several unusual macromolecular crystals
著者: Dauter, Z. / Botos, I. / LaRonde-LeBlanc, N. / Wlodawer, A.
履歴
登録2005年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative protease La homolog type


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0741
ポリマ－22,0741
非ポリマー00
水2,540141
1
A: Putative protease La homolog type
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4476
ポリマ－132,4476
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+5/61
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+1/31
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)81.960, 81.960, 41.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Putative protease La homolog type


分子量: 22074.475 Da / 分子数: 1 / 断片: proteolytic domain / 変異: D508A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / プラスミド: pJT12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pRIL / 参照: UniProt: O29883, endopeptidase La
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 600, calcium acetate, sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→20 Å / Num. all: 23366 / Num. obs: 23366 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.134 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25623 1181 5.1 %RANDOM
Rwork0.20925 ---
obs0.21163 23366 100 %-
all-23366 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.427 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1505 0 0 141 1646
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.761.9892051
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8735198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.26925.78957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71515290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.692157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2251
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021086
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.2793
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21066
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2340.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2960.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4811.51008
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.30621596
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2073552
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7954.5455
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 89 -
Rwork0.26 1600 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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