[日本語] English
万見
- PDB-1yz5: The crystal structure of 14-3-3-sigma at 2.8 angstrom resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yz5
タイトルThe crystal structure of 14-3-3-sigma at 2.8 angstrom resolution
要素14-3-3 protein sigma
キーワードSIGNALING PROTEIN / helix bundle / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Benzinger, A. / Popowicz, G.M. / Holak, T.A. / Hermeking, H.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2005
タイトル: The crystal structure of the non-liganded 14-3-3sigma protein: insights into determinants of isoform specific ligand binding and dimerization.
著者: Benzinger, A. / Popowicz, G.M. / Joy, J.K. / Majumdar, S. / Holak, T.A. / Hermeking, H.
履歴
登録2005年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: 14-3-3 protein sigma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6142
ポリマ－55,6142
非ポリマー00
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.650, 80.850, 99.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Stratifin / Epithelial cell marker protein 1


分子量: 27807.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET30XALIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31947
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 40% PEG 4000, 0.6M ammonium sulfate, 0.1M Tris/HCl, pH 9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月17日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→63.25 Å / Num. all: 20534 / Num. obs: 19766 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY: 1QJB

1qjb


解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.815 / SU B: 16.314 / SU ML: 0.312 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.42 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29158 748 5.1 %RANDOM
Rwork0.21933 ---
all0.22 13974 --
obs0.22293 13856 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.656 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.51 Å20 Å20 Å2
2---2.28 Å20 Å2
3---0.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3442 0 0 72 3514
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213473
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023099
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2321.9714663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80637170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.635446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.11625.192156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.75915594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.1461522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02670
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.2991
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.23214
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.21729
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.21961
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2770.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2630.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.481.52285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0491.5919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85523521
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.73131350
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2254.51142
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 62 -
Rwork0.302 982 -
obs--98.03 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る