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万見
- PDB-1yxy: Crystal Structure of putative N-acetylmannosamine-6-P epimerase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yxy
タイトルCrystal Structure of putative N-acetylmannosamine-6-P epimerase from Streptococcus pyogenes (APC29713) Structural genomics, MCSG
要素Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase
キーワードISOMERASE / Structural genomics / epimerase / Streptococcus pyogenes / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase / N-acetylmannosamine catabolic process / N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate epimerase / Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate epimerase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Rotella, F.J. / Zhang, R.G. / Lezondra, L.E.O. / Collart, F.R. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The 1.6 A crystal structure of putative N-acetylmannosamine-6-P epimerase from Streptococcus pyogenes
著者: Rotella, F.J. / Zhang, R.G. / Lezondra, L.E.O. / Collart, F.R. / Joachimiak, A.
履歴
登録2005年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase
B: Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1882
ポリマ－50,1882
非ポリマー00
水12,232679
1
A: Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0941
ポリマ－25,0941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0941
ポリマ－25,0941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase

B: Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1882
ポリマ－50,1882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_754-x+5/2,-y,z-1/21
Buried area3070 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area18830 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.640, 83.521, 104.256
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細the biological assembly is a dimer

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要素

#1: タンパク質 Putative N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase / ManNAc-6-P epimerase


分子量: 25094.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: nanE / プラスミド: PDM68 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P65522, N-acylglucosamine-6-phosphate 2-epimerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 679 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, BIS-TRIS buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 273K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.979484 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月7日
詳細: horizontal-focussing Si-111 double-crystal monochromator and vertical-focusing mirror
放射モノクロメーター: sagitally focused Si-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979484 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 69461 / Num. obs: 68381 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.809 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 6793 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
Oモデル構築
Cootモデル構築
CCP4位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.531 / SU ML: 0.055 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.084
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20717 3508 5.1 %RANDOM
Rwork0.19337 ---
obs0.19407 65953 99.53 %-
all-69461 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.286 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.94 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.182 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3452 0 0 679 4131
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223504
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0261.9944736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7695458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.39925.606132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.61615640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4911516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022562
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.21820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.22464
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1010.2510
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0930.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4711.52362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.78723680
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.73431262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.544.51056
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.639 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 259 -
Rwork0.345 4615 -
obs--95.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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