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データを開く
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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ytn | ||||||
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タイトル | HYDROLASE | ||||||
![]() | YERSINIA PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Yuvaniyama, C. / Fauman, E.B. / Saper, M.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The X-ray crystal structures of Yersinia tyrosine phosphatase with bound tungstate and nitrate. Mechanistic implications. 著者: Fauman, E.B. / Yuvaniyama, C. / Schubert, H.L. / Stuckey, J.A. / Saper, M.A. #1: ![]() タイトル: A Ligand-Induced Conformational Change in the Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase 著者: Schubert, H.L. / Fauman, E.B. / Stuckey, J.A. / Dixon, J.E. / Saper, M.A. #2: ![]() タイトル: Crystal Structure of Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase at 2.5 A and the Complex with Tungstate 著者: Stuckey, J.A. / Schubert, H.L. / Fauman, E.B. / Zhang, Z.Y. / Dixon, J.E. / Saper, M.A. #3: ![]() タイトル: Expression, Purification, and Physicochemical Characterization of a Recombinant Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase 著者: Zhang, Z.Y. / Clemens, J.C. / Schubert, H.L. / Stuckey, J.A. / Fischer, M.W. / Hume, D.M. / Saper, M.A. / Dixon, J.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 69.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 51.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33553.883 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 163 - 468 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH NITRATE 由来: (組換発現) ![]() 株: W22703 / 細胞株: BL21 / 遺伝子: YOP51 / プラスミド: PT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): YOP51 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-NO3 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 詳細: THE CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 163 - 468) OF YOP51 WAS CRYSTALLIZED AT 23 DEGREES CELSIUS BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. DROP WAS COMPOSED OF EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (23 MG/ML) ...詳細: THE CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 163 - 468) OF YOP51 WAS CRYSTALLIZED AT 23 DEGREES CELSIUS BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. DROP WAS COMPOSED OF EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (23 MG/ML) AND RESERVOIR SOLUTION. RESERVOIR SOLUTION WAS 27% POLYETHYLENE GLYCOL (MW 1500), 10% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 220 MM SODIUM NITRATE, 0.1% BETA-MERCAPTOETHANOL, AND 10 MM IMIDAZOLE, PH 7.2., vapor diffusion - hanging drop, temperature 296K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射光源 | 波長: 1.5418 |
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検出器 | タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年11月17日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | Num. obs: 9205 / % possible obs: 84 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.49 % / Rmerge(I) obs: 0.115 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 9999 Å |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.5 Å / % possible obs: 66 % / Rmerge(I) obs: 0.226 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER 開始モデル: 1YTW 解像度: 2.4→7 Å / σ(F): 0 /
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原子変位パラメータ | Biso mean: 19 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→7 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.5 Å /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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