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万見
- PDB-1ytn: HYDROLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ytn
タイトルHYDROLASE
要素YERSINIA PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase ...Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Tyrosine-protein phosphatase YopH
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia enterocolitica (腸炎エルシニア)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yuvaniyama, C. / Fauman, E.B. / Saper, M.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: The X-ray crystal structures of Yersinia tyrosine phosphatase with bound tungstate and nitrate. Mechanistic implications.
著者: Fauman, E.B. / Yuvaniyama, C. / Schubert, H.L. / Stuckey, J.A. / Saper, M.A.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: A Ligand-Induced Conformational Change in the Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase
著者: Schubert, H.L. / Fauman, E.B. / Stuckey, J.A. / Dixon, J.E. / Saper, M.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase at 2.5 A and the Complex with Tungstate
著者: Stuckey, J.A. / Schubert, H.L. / Fauman, E.B. / Zhang, Z.Y. / Dixon, J.E. / Saper, M.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Expression, Purification, and Physicochemical Characterization of a Recombinant Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase
著者: Zhang, Z.Y. / Clemens, J.C. / Schubert, H.L. / Stuckey, J.A. / Fischer, M.W. / Hume, D.M. / Saper, M.A. / Dixon, J.E.
履歴
登録1996年5月1日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YERSINIA PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6162
ポリマ－33,5541
非ポリマー621
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.700, 49.700, 99.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 YERSINIA PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / YOP51 / YOP2B / PASTEURELLA X / PTP-ASE / YOP51DELTA162


分子量: 33553.883 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 163 - 468 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH NITRATE
由来: (組換発現) Yersinia enterocolitica (腸炎エルシニア)
株: W22703 / 細胞株: BL21 / 遺伝子: YOP51 / プラスミド: PT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): YOP51 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P15273, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: THE CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 163 - 468) OF YOP51 WAS CRYSTALLIZED AT 23 DEGREES CELSIUS BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. DROP WAS COMPOSED OF EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (23 MG/ML) ...詳細: THE CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 163 - 468) OF YOP51 WAS CRYSTALLIZED AT 23 DEGREES CELSIUS BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. DROP WAS COMPOSED OF EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (23 MG/ML) AND RESERVOIR SOLUTION. RESERVOIR SOLUTION WAS 27% POLYETHYLENE GLYCOL (MW 1500), 10% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 220 MM SODIUM NITRATE, 0.1% BETA-MERCAPTOETHANOL, AND 10 MM IMIDAZOLE, PH 7.2., vapor diffusion - hanging drop, temperature 296K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
123 mg/mlPTPase1drop
327 %(w/v)PEG15001reservoirprecipitant
410 %MPD1reservoirprecipitant
50.1 %beta-mercaptoethanol1reservoirprecipitant
6220 mMsodium nitrate1reservoirprecipitant
710 mMimidazole1reservoirprecipitant
2precipitant1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年11月17日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 9205 / % possible obs: 84 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.49 % / Rmerge(I) obs: 0.115
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 9999 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.5 Å / % possible obs: 66 % / Rmerge(I) obs: 0.226

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
PROCORデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: 1YTW

1ytw


解像度: 2.4→7 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.181 --
obs0.181 9205 98 %
原子変位パラメータBiso mean: 19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.098 Å20 Å20 Å2
2--9.347 Å20 Å2
3----14.445 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2173 0 4 105 2282
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å /
Rfactor%反射
Rwork0.268 -
obs-66 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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