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- PDB-1yrk: The C2 Domain of PKC is a new Phospho-Tyrosine Binding Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yrk
タイトルThe C2 Domain of PKC is a new Phospho-Tyrosine Binding Domain
要素
  • 13-residue peptide
  • Protein kinase C, delta type
キーワードPROTEIN BINDING / C2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of phospholipid scramblase activity / positive regulation of glucosylceramide catabolic process / positive regulation of sphingomyelin catabolic process / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / regulation of ceramide biosynthetic process / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / endolysosome / positive regulation of ceramide biosynthetic process / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / termination of signal transduction ...positive regulation of phospholipid scramblase activity / positive regulation of glucosylceramide catabolic process / positive regulation of sphingomyelin catabolic process / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / regulation of ceramide biosynthetic process / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / endolysosome / positive regulation of ceramide biosynthetic process / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / termination of signal transduction / negative regulation of filopodium assembly / DAG and IP3 signaling / protein kinase C / cellular response to hydroperoxide / negative regulation of glial cell apoptotic process / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / Effects of PIP2 hydrolysis / negative regulation of actin filament polymerization / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / neutrophil activation / regulation of signaling receptor activity / cellular response to angiotensin / Calmodulin induced events / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / activation of protein kinase activity / B cell proliferation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / insulin receptor substrate binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / immunoglobulin mediated immune response / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of protein dephosphorylation / enzyme activator activity / regulation of mRNA stability / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / post-translational protein modification / cell chemotaxis / positive regulation of superoxide anion generation / VEGFR2 mediated cell proliferation / negative regulation of MAP kinase activity / negative regulation of protein binding / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of apoptotic signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / CLEC7A (Dectin-1) signaling / nuclear matrix / negative regulation of inflammatory response / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of protein import into nucleus / G alpha (z) signalling events / cellular response to UV / Interferon gamma signaling / KEAP1-NFE2L2 pathway / azurophil granule lumen / cellular senescence / cell-cell junction / peptidyl-serine phosphorylation / protein stabilization / protein kinase activity / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Novel protein kinase C delta, catalytic domain / Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / C2 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. ...Novel protein kinase C delta, catalytic domain / Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / C2 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Protein kinase C delta type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Benes, C.H. / Wu, N. / Elia, A.E. / Dharia, T. / Cantley, L.C. / Soltoff, S.P.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2005
タイトル: The C2 domain of PKCdelta is a phosphotyrosine binding domain.
著者: Benes, C.H. / Wu, N. / Elia, A.E. / Dharia, T. / Cantley, L.C. / Soltoff, S.P.
履歴
登録2005年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C, delta type
B: 13-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9933
ポリマ－15,9332
非ポリマー601
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.272, 41.856, 88.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The protein is the monomeric form.

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C, delta type / nPKC-delta


分子量: 14287.434 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 domain, residues 1-123 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q05655
#2: タンパク質・ペプチド 13-residue peptide


分子量: 1645.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG4K, PEG200, potassium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.7→100 Å / Num. all: 15581 / Num. obs: 15254 / % possible obs: 97.9 % / Biso Wilson estimate: 9.5 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→34.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 276148.03 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1043 6.8 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.176 15254 96.2 %-
all-15254 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.0499 Å2 / ksol: 0.364346 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----0.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→34.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1117 0 0 224 1341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.792.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 121 5.1 %
Rwork0.183 2257 -
obs--92.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PRO.PARAMPRO.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ACY.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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