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- PDB-1yr0: Crystal structure of phosphinothricin acetyltransferase from agro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yr0
タイトルCrystal structure of phosphinothricin acetyltransferase from agrobacterium tumefaciens
要素phosphinothricin acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / NYSGXRC / T1682 / AGR_C_1654 / phosphinothricin acetyltransferase / PSI / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphinothricin acetyltransferase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens str. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of phosphinothricin acetyltransferase from agrobacterium tumefaciens
著者: Rajashankar, K.R. / Kniewel, R. / Lee, K. / Lima, C.D.
履歴
登録2005年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / struct_conn ...audit_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._audit_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine / struct_biol
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_starting_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phosphinothricin acetyltransferase
B: phosphinothricin acetyltransferase
C: phosphinothricin acetyltransferase
D: phosphinothricin acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7559
ポリマ－79,2754
非ポリマー4805
水14,826823
1
A: phosphinothricin acetyltransferase
B: phosphinothricin acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9265
ポリマ－39,6372
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3360 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area15170 Å2
手法PISA
2
C: phosphinothricin acetyltransferase
D: phosphinothricin acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8304
ポリマ－39,6372
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area15310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.849, 64.490, 145.447
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.30, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1219-

HOH

詳細Protomers A and B form one biological unit and protomers C and D form another biological unit.

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要素

#1: タンパク質
phosphinothricin acetyltransferase / E.C.2.3.1.- / AGR_C_1654p


分子量: 19818.709 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens str. (バクテリア)
生物種: Agrobacterium tumefaciens / 株: C58 / 遺伝子: AGR_C_1654 / プラスミド: PET T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 DE3
参照: UniProt: Q8UGX8, UniProt: A9CJR4*PLUS, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 823 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.5M Ammonium Sulfate, 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月26日
詳細: Vertical focussing mirror down stream of monochromator
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.65 Å / Num. all: 89254 / Num. obs: 89254 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 9.2 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 10.45
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Num. unique all: 8933 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→19.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 206520.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: No electron density is observed for first three residues and last nine resudes in all protomers. These residues are assumed to be disordered
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 4214 4.9 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.1921 ---
obs0.1921 45071 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.3793 Å2 / ksol: 0.350488 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20 Å2-4.02 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----1.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5136 0 25 823 5984
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.6
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 626 4.6 %
Rwork0.241 12844 -
obs--90 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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