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- PDB-1ypn: REDUCED FORM HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE (K59Q MUTANT) CRYSTAL S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ypn
タイトルREDUCED FORM HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE (K59Q MUTANT) CRYSTAL STRUCTURE AFTER 2 HOURS IN A FLOW CELL DETERMINED BY TIME-RESOLVED LAUE DIFFRACTION
要素HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / BIOSYNTHESIS OF LINEAR TETRAPYRROLE / ALL ALPHA/BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


tetrapyrrole biosynthetic process / hydroxymethylbilane synthase / hydroxymethylbilane synthase activity / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase / Porphobilinogen deaminase, N-terminal / Porphobilinogen deaminase, C-terminal / Porphobilinogen deaminase, dipyrromethane cofactor binding site / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain superfamily / Porphobilinogen deaminase, dipyromethane cofactor binding domain / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase cofactor-binding site. / Double Stranded RNA Binding Domain ...Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase / Porphobilinogen deaminase, N-terminal / Porphobilinogen deaminase, C-terminal / Porphobilinogen deaminase, dipyrromethane cofactor binding site / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain superfamily / Porphobilinogen deaminase, dipyromethane cofactor binding domain / Porphobilinogen deaminase, C-terminal domain / Porphobilinogen deaminase cofactor-binding site. / Double Stranded RNA Binding Domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DPM / Porphobilinogen deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Helliwell, J.R. / Nieh, Y.P. / Raftery, J. / Cassetta, A. / Habash, J. / Carr, P.D. / Ursby, T. / Wulff, M. / Thompson, A.W. / Niemann, A.C. / Haedener, A.
引用
ジャーナル: J.Chem.Soc.,Faraday Trans. / 年: 1998
タイトル: Time-Resolved Structures of Hydroxymethylbilane Synthase (Lys59Gln Mutant) as It Isloaded with Substrate in the Crystal Determined by Laue Diffraction
著者: Helliwell, J.R. / Nieh, Y.P. / Cassetta, A. / Habash, J. / Carr, P.D. / Ursby, T. / Wulff, M. / Thompson, A.W. / Niemann, A.C. / Haedener, A.
#1: ジャーナル: Time-Resolved Diffraction (in: Oxford Series on Synchrotron Radiation, V.2)
年: 1997
タイトル: Time-Resolved Protein Crystal Diffraction: Determination by the Laue Method of the Behaviour of the Enzyme Hydroxymethylbilane Synthase (Lys59Gln Mutant) as It is Loaded with Substrate in the Crystal
著者: Helliwell, J.R. / Nieh, Y.P. / Cassetta, A. / Raftery, J. / Haedener, A. / Niemann, A.C. / Battersby, A.R. / Carr, P.D. / Wulff, M. / Ursby, T. / Moy, J.P. / Thompson, A.W.
履歴
登録1998年6月26日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年9月18日Group: Non-polymer description
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3112
ポリマ－33,8911
非ポリマー4201
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.470, 76.150, 50.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HYDROXYMETHYLBILANE SYNTHASE / PORPHOBILINOGEN DEAMINASE


分子量: 33890.754 Da / 分子数: 1 / 断片: THREE DOMAINS / 変異: K59Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS A DIPYRROMETHANE COFACTOR LINKED TO CYSTEINE 242
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06983, hydroxymethylbilane synthase
#2: 化合物 ChemComp-DPM / 3-[5-{[3-(2-carboxyethyl)-4-(carboxymethyl)-5-methyl-1H-pyrrol-2-yl]methyl}-4-(carboxymethyl)-1H-pyrrol-3-yl]propanoic acid / DIPYRROMETHANE COFACTOR


分子量: 420.413 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N2O8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 5.3 / 詳細: pH 5.3
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID09 / 波長: 0.4
検出器検出器: CCD / 日付: 1995年11月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.4 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→14.2 Å / Num. obs: 11383 / % possible obs: 72.9 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 69.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DARESBURYLAUE SUITEデータ削減
LAUENORMデータスケーリング
CCP4(AGROVATA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AH5

1ah5


解像度: 2.3→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING REPRESENTS TWO POSSIBLE INTERPRETATIONS FOR THE RESIDUAL DENSITY PEAKS NEAR THE ACTIVE SITE. THESE ATOMS ARE NOT INCLUDED IN THE REFINED ENTRY. ES C1 MPU 317 18.066 7.441 24.741 ...詳細: THE FOLLOWING REPRESENTS TWO POSSIBLE INTERPRETATIONS FOR THE RESIDUAL DENSITY PEAKS NEAR THE ACTIVE SITE. THESE ATOMS ARE NOT INCLUDED IN THE REFINED ENTRY. ES C1 MPU 317 18.066 7.441 24.741 1.00 37.78 C2 MPU 317 18.656 7.598 25.957 1.00 34.85 C3 MPU 317 17.636 7.431 26.931 1.00 34.45 C4 MPU 317 16.462 7.194 26.266 1.00 34.64 C5 MPU 317 20.126 7.927 26.193 1.00 35.91 C6 MPU 317 20.580 9.306 25.663 1.00 37.14 C7 MPU 317 17.812 7.376 28.420 1.00 39.33 C8 MPU 317 17.441 8.637 29.164 1.00 41.42 C9 MPU 317 17.216 8.375 30.652 1.00 44.03 CH MPU 317 18.660 7.490 23.334 1.00 39.78 N1 MPU 317 16.714 7.196 24.934 1.00 35.83 O1 MPU 317 21.627 9.819 26.117 1.00 26.39 O2 MPU 317 19.882 9.874 24.789 1.00 39.95 O3 MPU 317 17.777 7.371 31.189 1.00 41.51 O4 MPU 317 16.457 9.168 31.272 1.00 44.53 N2 MPU 317 18.671 6.176 22.688 1.00 35.23 EP C1 MPU 317 16.744 7.168 25.091 1.00 53.28 C2 MPU 317 18.034 7.174 24.679 1.00 54.37 C3 MPU 317 18.838 7.176 25.840 1.00 52.21 C5 MPU 317 18.501 7.135 23.241 1.00 59.11 C6 MPU 317 18.419 8.470 22.530 1.00 64.68 C7 MPU 317 20.339 7.170 25.898 1.00 49.54 C8 MPU 317 20.913 8.218 26.812 1.00 42.08 C9 MPU 317 20.840 9.587 26.213 1.00 32.97 CH MPU 317 15.457 7.163 24.306 1.00 54.00 N1 MPU 317 16.724 7.163 26.458 1.00 55.05 O1 MPU 317 19.289 9.333 22.797 1.00 65.91 O2 MPU 317 17.479 8.660 21.719 1.00 63.89 O3 MPU 317 21.913 10.194 26.071 1.00 33.28 O4 MPU 317 19.729 10.043 25.874 1.00 30.65 C4 MPU 317 18.012 7.163 26.924 1.00 55.19 N2 MPU 317 14.560 8.204 24.757 1.00 50.26 C1 MPU 318 17.611 7.981 29.348 1.00 60.97 C2 MPU 318 17.362 9.319 29.304 1.00 63.79 C3 MPU 318 16.609 9.638 30.459 1.00 64.74 CH MPU 318 18.352 7.071 28.406 1.00 57.37 N1 MPU 318 17.042 7.467 30.482 1.00 61.70 C4 MPU 318 16.426 8.478 31.164 1.00 63.62 C1 MPU 319 15.396 9.357 33.385 1.00 60.58 C2 MPU 319 14.647 9.451 34.523 1.00 57.45 C3 MPU 319 14.739 10.792 34.976 1.00 58.19 CH MPU 319 15.679 8.177 32.460 1.00 61.22 N1 MPU 319 15.937 10.591 33.129 1.00 59.35 C4 MPU 319 15.537 11.460 34.095 1.00 57.90 C1 MPU 320 17.073 13.274 35.005 1.00 60.74 C2 MPU 320 17.015 13.824 36.250 1.00 61.26 C3 MPU 320 18.349 13.936 36.717 1.00 64.14 C4 MPU 320 19.163 13.453 35.734 1.00 63.20 CH MPU 320 15.988 12.900 34.027 1.00 58.80 N1 MPU 320 18.383 13.052 34.687 1.00 62.92 MPU 318,319,320 HAVE NO SIDE CHAINS MODELLED, DUE TO DISORDER/POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1176 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 11383 72.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2224 0 30 103 2357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.671
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.23
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.276
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 125 10 %
Rwork0.277 1172 -
obs--68.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1F / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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