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- PDB-1yol: Crystal structure of Src kinase domain in complex with CGP77675 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yol
タイトルCrystal structure of Src kinase domain in complex with CGP77675
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードTRANSFERASE / protein tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly ...positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly / response to mineralocorticoid / positive regulation of dephosphorylation / ERBB2 signaling pathway / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / BMP receptor binding / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / cellular response to progesterone stimulus / regulation of vascular permeability / positive regulation of protein processing / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / negative regulation of focal adhesion assembly / skeletal muscle cell proliferation / : / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / CD28 co-stimulation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / cellular response to fluid shear stress / response to acidic pH / focal adhesion assembly / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of Ras protein signal transduction / odontogenesis / positive regulation of podosome assembly / regulation of bone resorption / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / adherens junction organization / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / myoblast proliferation / Ephrin signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to fatty acid / MET activates PTK2 signaling / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of early endosome to late endosome transport / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / Signaling by ALK / leukocyte migration / GP1b-IX-V activation signalling / CTLA4 inhibitory signaling / oogenesis / phospholipase activator activity / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Receptor Mediated Mitophagy / interleukin-6-mediated signaling pathway / DNA biosynthetic process / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of cell-cell adhesion / dendritic growth cone / regulation of heart rate by cardiac conduction / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Recycling pathway of L1 / PECAM1 interactions / uterus development / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / phospholipase binding / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / Long-term potentiation / negative regulation of anoikis / FCGR activation / RET signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of bone resorption
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-S03 / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Breitenlechner, C.B. / Kairies, N.A. / Honold, K. / Scheiblich, S. / Koll, H. / Greiter, E. / Koch, S. / Schaefer, W. / Huber, R. / Engh, R.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of active SRC kinase domain complexes
著者: Breitenlechner, C.B. / Kairies, N.A. / Honold, K. / Scheiblich, S. / Koll, H. / Greiter, E. / Koch, S. / Schaefer, W. / Huber, R. / Engh, R.A.
履歴
登録2005年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7134
ポリマ－64,8542
非ポリマー8592
水4,612256
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8572
ポリマ－32,4271
非ポリマー4301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8572
ポリマ－32,4271
非ポリマー4301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.530, 62.950, 72.790
Angle α, β, γ (deg.)100.38, 89.16, 89.99
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / p60-SRC / C-SRC


分子量: 32427.209 Da / 分子数: 2 / 断片: SRC KINASE DOMAIN / 変異: S344N, A369S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P12931, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-S03 / 1-{4-[4-AMINO-5-(3-METHOXYPHENYL)-7H-PYRROLO[2,3-D]PYRIMIDIN-7-YL]BENZYL}PIPERIDIN-4-OL


分子量: 429.514 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H27N5O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.36 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% ethylene glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 29676 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FMK/3LCK hybrid

1fmk

3lck


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 5.581 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.276 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24746 1562 5 %RANDOM
Rwork0.19312 ---
obs0.19585 29675 97.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.462 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20.43 Å20.25 Å2
2---0.42 Å2-0.43 Å2
3---0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4091 0 64 256 4411
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224261
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6881.9955776
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80639041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0465503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.62923.895190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.43715741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0321530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02849
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.24036
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22056
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22246
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.280.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.30.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8571.52737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1411.51022
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31824108
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.64931973
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.554.51668
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 113 -
Rwork0.194 2146 -
obs--96.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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