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- PDB-1yfm: RECOMBINANT YEAST FUMARASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yfm
タイトルRECOMBINANT YEAST FUMARASE
要素FUMARASE
キーワードLYASE / FUMARASE / KREBS CYCLE / ACTIVE SITE WATER / HYDRATASE / MULTI-SUBUNIT ACTIVE SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


Citric acid cycle (TCA cycle) / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / malate metabolic process / Mitochondrial protein degradation / tricarboxylic acid cycle / double-strand break repair / mitochondrial matrix / DNA damage response ...Citric acid cycle (TCA cycle) / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / malate metabolic process / Mitochondrial protein degradation / tricarboxylic acid cycle / double-strand break repair / mitochondrial matrix / DNA damage response / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fumarate hydratase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Weaver, T.M. / Lees, M.R. / Banaszak, L.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1998
タイトル: Crystal structures of native and recombinant yeast fumarase.
著者: Weaver, T. / Lees, M. / Zaitsev, V. / Zaitseva, I. / Duke, E. / Lindley, P. / McSweeny, S. / Svensson, A. / Keruchenko, J. / Keruchenko, I. / Gladilin, K. / Banaszak, L.
履歴
登録1998年1月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUMARASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2451
ポリマ-53,2451
非ポリマー00
00
1
A: FUMARASE

A: FUMARASE

A: FUMARASE

A: FUMARASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)212,9794
ポリマ-212,9794
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation7_558y,x,-z+31
crystal symmetry operation8_778-y+2,-x+2,-z+31
Buried area27450 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area57590 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.190, 95.190, 100.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 FUMARASE / YFUM


分子量: 53244.672 Da / 分子数: 1 / 変異: K289R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FUM1 / プラスミド: PASKYMFUM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): FUM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P08417, fumarate hydratase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8.3
詳細: 150 MM TRIS-HCL PH 8.3, 100 MM LI2SO4, 8-10% PEG 4000
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1150 mMTris-HCl11
2100 mM11Li2SO4
38-10 %PEG400011

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年3月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→10 Å / Num. obs: 14127 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rsym value: 0.154 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.59→2.62 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.487 / Rsym value: 0.54 / % possible all: 67
反射
*PLUS
Num. measured all: 118256
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FUO
解像度: 2.6→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 2558 10 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 14127 60 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3439 0 0 0 3439
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.94
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8 /
反射数%反射
Rwork57 -
obs-60 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
X-RAY DIFFRACTION3PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 11555
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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