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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yf5
タイトルCyto-Epsl: The Cytoplasmic Domain Of Epsl, An Inner Membrane Component Of The Type II Secretion System Of Vibrio Cholerae
要素General secretion pathway protein L
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Type II secretion / secretory protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-negative-bacterium-type cell wall / protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GspL cytoplasmic domain, C-terminal subdomain / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #380 / Type II secretion system protein GspL / GspL, cytoplasmic actin-ATPase-like domain / GspL periplasmic domain / Type II secretion system (T2SS), protein L / GspL periplasmic domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type II secretion system protein L
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Abendroth, J. / Murphy, P. / Mushtaq, A. / Sandkvist, M. / Bagdasarian, M. / Hol, W.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: The X-ray Structure of the Type II Secretion System Complex Formed by the N-terminal Domain of EpsE and the Cytoplasmic Domain of EpsL of Vibrio cholerae.
著者: Abendroth, J. / Murphy, P. / Sandkvist, M. / Bagdasarian, M. / Hol, W.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Structure of the Cytoplasmic Domain of Epsl, an Inner Membrane Component of the Type II Secretio System of Vibrio Cholerae: An Unusual Member of the Actin-Like ATPase Superfamily
著者: Abendroth, J. / Bagdasarian, M. / Sandkvist, M. / Hol, W.G.
履歴
登録2004年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: General secretion pathway protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5291
ポリマ－28,5291
非ポリマー00
水1629
1
L: General secretion pathway protein L

L: General secretion pathway protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0582
ポリマ－57,0582
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.006, 88.707, 55.371
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細the second half of the dimer is generated by the crystallographic two-fold: -x+2, y, -z

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要素

#1: タンパク質 General secretion pathway protein L / Cholera toxin secretion protein epsL


分子量: 28528.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 遺伝子: epsL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21gold(DE3) / 参照: UniProt: P45782
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 15% PEG 6000, 150mM calcium acetate, 100mM tris pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→20 Å / Num. all: 7122 / Num. obs: 7122 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 87.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.74→2.8 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1w97

1w97


解像度: 2.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 42.646 / SU ML: 0.35 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.402 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26881 353 5 %RANDOM
Rwork0.21299 ---
all0.21553 7112 --
obs0.21553 6747 95.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.835 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.83 Å20 Å29.68 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---1.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1864 0 0 9 1873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0381.9672611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5295239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16325.11686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.65415322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.681510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2787
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.21271
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2970.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2651.51216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.42821919
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4633794
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7494.5691
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.896 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 49 -
Rwork0.343 833 -
obs--83.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 45.6585 Å / Origin y: -4.0897 Å / Origin z: 12.534 Å
111213212223313233
T-0.0929 Å2-0.0659 Å2-0.111 Å2-0.0095 Å2-0.1411 Å2---0.1815 Å2
L6.3612 °23.1532 °2-3.3137 °2-9.8419 °2-3.5918 °2--7.3842 °2
S0.6691 Å °-0.5171 Å °0.5673 Å °0.9107 Å °-0.5181 Å °0.652 Å °-0.1158 Å °-0.2308 Å °-0.151 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1LA2 - 2396 - 243
2X-RAY DIFFRACTION1LB251 - 2591 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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