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- PDB-1ydv: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE (TIM) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ydv
タイトルTRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE (TIM)
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / GLYCOLYSIS / GLUCONEOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / glycolytic process / gluconeogenesis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Velankar, S.S. / Murthy, M.R.N.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Triosephosphate isomerase from Plasmodium falciparum: the crystal structure provides insights into antimalarial drug design.
著者: Velanker, S.S. / Ray, S.S. / Gokhale, R.S. / Suma, S. / Balaram, H. / Balaram, P. / Murthy, M.R.
#1: ジャーナル: Mol.Biochem.Parasitol. / 年: 1993
タイトル: Cloning of the Triosephosphate Isomerase Gene of Plasmodium Falciparum and Expression in Escherichia Coli
著者: Ranie, J. / Kumar, V.P. / Balaram, H.
履歴
登録1997年4月24日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9952
ポリマ－55,9952
非ポリマー00
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.910, 47.640, 118.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM


分子量: 27997.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07412, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.01 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10 MG/ML PROTEIN IN 12% PEG 6000 IN HEPES BUFFER PH 7.5, 1MM DTT EQUILIBRATED AGAINST 24% PEG 6000 IN HEPES BUFFER PH 7.5, 1MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
124 %(w/v)PEG60001reservoir
31 mMDTT1reservoir
412 %(w/v)PEG60001drop
60.5 mMDTT1drop
710 mg/mlprotein1drop
2HEPES1reservoir
5HEPES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: FRANCS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 25936 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.252 / % possible all: 83.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 39357
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TRYPANOSOMAL TIM

解像度: 2.2→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: LYS A 12 AND LYS B 12 HAVE POSITIVE PHI ANGLE WHICH IS IMPORTANT FOR THE ACTIVITY OF THE PROTEIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2497 10.2 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 24508 92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3914 0 0 171 4085
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.351.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.362
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.482
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 219 9.8 %
Rwork0.25 2008 -
obs--83.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2WAT.PARWAT.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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