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- PDB-1ybo: Crystal structure of the PDZ tandem of human syntenin with syndec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ybo
タイトルCrystal structure of the PDZ tandem of human syntenin with syndecan peptide
要素
  • Syndecan-4
  • Syntenin 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PDZ domain / scaffolding protein / adhesion complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / regulation of fibroblast migration / Glycosaminoglycan-protein linkage region biosynthesis / interleukin-5 receptor complex / HS-GAG biosynthesis / interleukin-5 receptor binding ...Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / regulation of fibroblast migration / Glycosaminoglycan-protein linkage region biosynthesis / interleukin-5 receptor complex / HS-GAG biosynthesis / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / inner ear receptor cell stereocilium organization / HS-GAG degradation / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion / costamere / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / Ephrin signaling / protein targeting to membrane / ureteric bud development / RIPK1-mediated regulated necrosis / Syndecan interactions / thrombospondin receptor activity / growth factor binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / RSV-host interactions / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / fibronectin binding / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Retinoid metabolism and transport / negative regulation of T cell proliferation / cell adhesion molecule binding / positive regulation of stress fiber assembly / ephrin receptor binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ionotropic glutamate receptor binding / protein sequestering activity / lysosomal lumen / protein kinase C binding / regulation of mitotic cell cycle / Cell surface interactions at the vascular wall / adherens junction / neural tube closure / positive regulation of JNK cascade / wound healing / Regulation of necroptotic cell death / Golgi lumen / azurophil granule lumen / melanosome / cell migration / extracellular vesicle / presynapse / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / nuclear membrane / chemical synaptic transmission / blood microparticle / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / Attachment and Entry / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / PDZ domain / Pdz3 Domain ...Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntenin-1 / Syndecan-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Grembecka, J. / Cooper, D.R. / Cierpicki, T. / Kang, B.S. / Devedjiev, Y. / Derewenda, Z.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: The binding of the PDZ tandem of syntenin to target proteins
著者: Grembecka, J. / Cierpicki, T. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Kang, B.S. / Bushweller, J.H. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2004年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntenin 1
B: Syntenin 1
C: Syndecan-4
D: Syndecan-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9824
ポリマ－39,9824
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.322, 72.322, 125.921
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The dimer in the assymetric unit is the biological assembly

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要素

#1: タンパク質 Syntenin 1 / Syndecan binding protein 1 / Melanoma differentiation associated protein-9 / Mda-9 / Scaffold ...Syndecan binding protein 1 / Melanoma differentiation associated protein-9 / Mda-9 / Scaffold protein Pbp1 / Pro-TGF-alpha cytoplasmic domain-interacting protein 18 / TACIP18


分子量: 18018.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDCBP, MDA9, SYCL / プラスミド: pGST-parallel-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O00560
#2: タンパク質・ペプチド Syndecan-4 / Amphiglycan / SYND4 / Ryudocan core protein


分子量: 1972.329 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthesized peptide cooresponding to the C-terminus of syndecan
参照: UniProt: P31431
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NH4Cl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 23083 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.388 / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 8.31 / Num. unique all: 2282 / Χ2: 1.208 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.401データ抽出
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N99

1n99


解像度: 2.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / SU B: 14.26 / SU ML: 0.189 / SU R Cruickshank DPI: 0.403 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 800 5.2 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.197 ---
obs-15391 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.247 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å20 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---1.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2580 0 0 190 2770
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222613
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6131.9553520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.48435654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7355333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.27125.089112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.3915482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4341514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02490
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1740.22391
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1590.21192
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21562
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0150.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1180.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2110.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2740.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0221.52164
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0931.5704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.92822684
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.47731060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2464.5836
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 48 -
Rwork0.184 1068 -
obs--99.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7775-0.51910.55852.1453-0.66672.4920.06570.313-0.23090.1143-0.0476-0.16840.06150.3268-0.0181-0.0785-0.0016-0.0194-0.0349-0.0085-0.07955.77847.16935.105
22.8328-0.9323-0.28462.7674-0.75312.07030.08220.0943-0.0397-0.0777-0.0859-0.08710.056-0.01360.0037-0.01030.02680.0067-0.09710.0143-0.091244.35125.95346.401
32.1351-0.7243-1.01012.43290.33391.50150.06970.0057-0.00270.0243-0.0640.2181-0.06950.0395-0.0058-0.01370.01990.0124-0.1066-0.0067-0.041821.9536.07850.615
43.9619-0.2591-1.18892.1873-0.53831.88890.01620.31370.26280.01590.11780.0973-0.074-0.2518-0.134-0.03930.01390.0297-0.07550.0577-0.048833.27857.50338.446
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA111 - 1954 - 88
22CC1 - 612 - 17
33BB109 - 1952 - 88
44DD3 - 614 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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