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- PDB-1yaz: AZIDE-BOUND YEAST CU(II)/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE ROOM TEMPERATURE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yaz
タイトルAZIDE-BOUND YEAST CU(II)/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE ROOM TEMPERATURE (298K) STRUCTURE
要素PROTEIN (CU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / SUPEROXIDE ACCEPTOR / COPPER / ZINC
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, oxygen as acceptor / superoxide dismutase complex / protein maturation by copper ion transfer / negative regulation of cellular respiration / fungal-type cell wall organization / Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / intracellular zinc ion homeostasis / cellular detoxification / superoxide metabolic process ...oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, oxygen as acceptor / superoxide dismutase complex / protein maturation by copper ion transfer / negative regulation of cellular respiration / fungal-type cell wall organization / Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / intracellular zinc ion homeostasis / cellular detoxification / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / intracellular copper ion homeostasis / removal of superoxide radicals / mitochondrial intermembrane space / cellular response to oxidative stress / protein stabilization / copper ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Hart, P.J. / Balbirnie, M.M. / Ogihara, N.L. / Nersissian, A.M. / Weiss, M.S. / Valentine, J.S. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: A structure-based mechanism for copper-zinc superoxide dismutase.
著者: Hart, P.J. / Balbirnie, M.M. / Ogihara, N.L. / Nersissian, A.M. / Weiss, M.S. / Valentine, J.S. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Unusual Trigonal-Planar Copper Configuration Revealed in the Atomic Structure of Yeast Copper-Zinc Superoxide Dismutase
著者: Ogihara, N.L. / Parge, H.E. / Hart, P.J. / Weiss, M.S. / Goto, J. / Crane, B.R. / Tsang, J. / Slater, K. / Roe, J.A. / Valentine, J.S. / Eisenberg, D. / Tainer, J.A.
履歴
登録1998年12月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9144
ポリマ－15,7431
非ポリマー1713
水2,612145
1
A: PROTEIN (CU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8298
ポリマ－31,4872
非ポリマー3426
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)119.375, 119.375, 74.543
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-169-

HOH

21A-196-

HOH

31A-211-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CU/ZN SUPEROXIDE DISMUTASE) / YEAST CU/ZN SOD


分子量: 15743.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: ROOM (298K) TEMPERATURE AZIDE-BOUND STRUCTURE WITH THE COPPER-IMIDAZOLATE BRIDGE INTACT
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 参照: UniProt: P00445, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.61 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-25 mg/mlprotein1drop
250 mMphosphate1drop
32.0-2.2 Mammonium sulfate1reservoir
450 mMTris-HCl1reservoir
550 mM1reservoirNaCl
60.01 %(w/v)1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→90 Å / Num. obs: 22142 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.42 / % possible all: 89.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 133918 / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.7 % / Rmerge(I) obs: 0.42

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 1JCW

1jcw
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.7→90 Å / Num. parameters: 5020 / Num. restraintsaints: 4358 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2214 10 %RANDOM
all0.173 22142 --
obs0.169 -98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SWAT
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→90 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1106 0 5 145 1256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-93 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONs_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_improper_angle_deg2.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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