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- PDB-1yaa: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE CYTOPLASM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yaa
タイトルASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE CYTOPLASM
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Aspartate and asparagine metabolism / Malate-aspartate shuttle / negative regulation of translation in response to oxidative stress / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / ribosomal large subunit binding ...Aspartate and asparagine metabolism / Malate-aspartate shuttle / negative regulation of translation in response to oxidative stress / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / ribosomal large subunit binding / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALEIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Jeffery, C.J.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae cytosolic aspartate aminotransferase.
著者: Jeffery, C.J. / Barry, T. / Doonan, S. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Aspartate Aminotransferase from Saccharomyces Cerevisiae
著者: Jeffery, C.J. / Barry, T. / Doonan, S. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録1998年1月27日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
C: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
D: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,89912
ポリマ－181,4464
非ポリマー1,4538
水12,899716
1
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4506
ポリマ－90,7232
非ポリマー7264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8800 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area30020 Å2
手法PISA
2
C: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
D: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4506
ポリマ－90,7232
非ポリマー7264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8690 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area29980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.310, 134.630, 98.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 45361.547 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: PYRIDOXAL PHOSPHATE COFACTOR COVALENTLY BOUND TO LYS 258 VIA SCHIFF BASE LINKAGE IN EACH SUBUNIT
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 参照: UniProt: P23542, aspartate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-MAE / MALEIC ACID / マレイン酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O4
#3: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 716 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 4.6
詳細: PROTEIN SOLUTION CONTAINED 5-15MG PROTEIN, 10MM PMSF, 10MM PLP, 10MM SODIUM ACETATE BUFFER, PH 5.8, AND 100MM MALEATE. RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM ...詳細: PROTEIN SOLUTION CONTAINED 5-15MG PROTEIN, 10MM PMSF, 10MM PLP, 10MM SODIUM ACETATE BUFFER, PH 5.8, AND 100MM MALEATE. RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM ACETATE BUFFER, PH 4.6, AND 20-22% PEG 4000.
PH範囲: 4.6-5.8
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 5.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Jeffery, C.J., (1998) Acta Cryst., D54, 659.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15-15 mg/mlprotein1drop
20.010 mMPMSF1drop
30.010 mMPLP1drop
410 mMsodium acetate1drop
50.100 mMsodium maleate1drop
60.2 Mammonium acetate1reservoir
70.1 Macetate1reservoir
822-20 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年10月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.05 Å / Num. obs: 470081 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12
反射 シェル解像度: 2.05→2.14 Å / % possible all: 87
反射
*PLUS
Num. obs: 100347 / % possible obs: 93 % / Num. measured all: 470081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CST

2cst


解像度: 2.05→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 9617 10 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 100344 93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12788 0 92 716 13596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.001 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 1062 10 %
Rwork0.348 10733 -
obs--87.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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