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- PDB-1y9j: Solution structure of the rat Sly1 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y9j
タイトルSolution structure of the rat Sly1 N-terminal domain
要素Sec1 family domain containing protein 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / membrane traffic / Sly1 / SM proteins / SNAREs / protein NMR
機能・相同性
機能・相同性情報


: / regulation of protein transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPII-mediated vesicle transport / : / negative regulation of autophagosome assembly / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / syntaxin binding ...: / regulation of protein transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPII-mediated vesicle transport / : / negative regulation of autophagosome assembly / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / syntaxin binding / Golgi-associated vesicle / Golgi cisterna membrane / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / cell morphogenesis / response to toxic substance / response to hypoxia / Golgi membrane / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like, domain 3a / Sec1-like protein / Sec1-like superfamily / Sec1 family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sec1 family domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Arac, D. / Dulubova, I. / Pei, J. / Huryeva, I. / Grishin, N.V. / Rizo, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Three-dimensional Structure of the rSly1 N-terminal Domain Reveals a Conformational Change Induced by Binding to Syntaxin 5.
著者: Arac, D. / Dulubova, I. / Pei, J. / Huryeva, I. / Grishin, N.V. / Rizo, J.
履歴
登録2004年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sec1 family domain containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6781
ポリマ－17,6781
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 1400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sec1 family domain containing protein 1 / Syntaxin binding protein 1- like 2 / Vesicle transport-related protein Ra410 / Sly1p


分子量: 17678.289 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Scfd1, Ra410, Sly1, Stxbp1l2 / プラスミド: PGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 competent cells / 参照: UniProt: Q62991

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard triple resonance techniques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM Sly1 N-terminal domain U-15N, 20 mM MES(pH 5.7), 200 mM KCl, 1 mM DTT20 mM MES(pH 5.7), 200 mM KCl, 1 mM DTT
21.2 mM Sly1 N-terminal domain U-15N,13C, 20 mM MES(pH 5.7), 200 mM KCl, 1 mM DTT20 mM MES(pH 5.7), 200 mM KCl, 1 mM DTT
31 mM Sly1 N-terminal domain U-10%13C, 20 mM MES(pH 5.7), 200 mM KCl, 1 mM DTT20 mM MES(pH 5.7), 200 mM KCl, 1 mM DTT
試料状態イオン強度: 200 mM KCl / pH: 5.7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe2.3Delaglio解析
NMRView4.1.2Johnsonデータ解析
TALOS2003.027.13.05Delaglioデータ解析
CNS0.9Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: A total of 2493 restraints were used for the final calculations, including 2133 NOEs (of which 738 were long-range NOEs), 132 hydrogen bond restraints and 228 torsion angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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