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万見
- PDB-1y6o: Crystal structure of disulfide engineered porcine pancreatic phos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y6o
タイトルCrystal structure of disulfide engineered porcine pancreatic phospholipase A2 to group-X isozyme in complex with inhibitor MJ33 and phosphate ions
要素Phospholipase A2, major isoenzyme
キーワードHYDROLASE / Hydrolase. Disulfide engineered PLA2. Porcine pancratic isozyme.
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of podocyte apoptotic process / regulation of glucose import / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 activity / leukotriene biosynthetic process / neutrophil mediated immunity / calcium-dependent phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / bile acid binding ...positive regulation of podocyte apoptotic process / regulation of glucose import / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 activity / leukotriene biosynthetic process / neutrophil mediated immunity / calcium-dependent phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / bile acid binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of MAP kinase activity / phospholipid binding / fatty acid biosynthetic process / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of immune response / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MJI / PHOSPHATE ION / Phospholipase A2, major isoenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yu, B.Z. / Pan, Y.H. / Jassen, M.J.W. / Bahnson, B.J. / Jain, M.K.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Kinetic and structural properties of disulfide engineered phospholipase a(2): insight into the role of disulfide bonding patterns.
著者: Yu, B.Z. / Pan, Y.H. / Janssen, M.J.W. / Bahnson, B.J. / Jain, M.K.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999
タイトル: Engineeering the disulphide bond patterns of secretory phospolipases A2 into porcine pancratic isozyme. The effects on folding, stability and enzymatic properties
著者: Janssen, M.J. / Verheij, H.M. / Slotboom, A.J. / Egmond, M.R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of human group X secreted phospholipase A2. Electrostatically neutral interfacial surface targets zwitterionic membranes
著者: Pan, Y.H. / Yu, B.Z. / Singer, A.G. / Ghomashchi, F. / Lambeau, G. / Jain, M.K. / Bahnson, B.J.
履歴
登録2004年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE C-terminal extension (residues 125-131) KGESDKC were added to model the disulfide bonding ...SEQUENCE C-terminal extension (residues 125-131) KGESDKC were added to model the disulfide bonding pattern of the group X enzyme.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2, major isoenzyme
B: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,25014
ポリマ－29,4252
非ポリマー1,82512
水3,711206
1
A: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7208
ポリマ－14,7131
非ポリマー1,0077
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5306
ポリマ－14,7131
非ポリマー8185
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area13270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.534, 85.921, 38.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit contains two biological units: chain A and B.

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2, major isoenzyme / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase / Group IB phospholipase A2


分子量: 14712.515 Da / 分子数: 2 / 変異: M8L,M20L, N50C, c-terminal insertion KGESDKC / 由来タイプ: 組換発現
詳細: M8L,M20L, N50C, c-termial insertion KGESDKC (residues 125 to 131)
由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: PLA2G1B / プラスミド: pMAR25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PC2429
キーワード: M8L,M20L, N50C, c-termial insertion KGESDKC (residues 125 to 131)
参照: UniProt: P00592, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MJI / 1-HEXADECYL-3-TRIFLUOROETHYL-SN-GLYCERO-2-PHOSPHATE METHANE / MJ33 INHIBITOR / MJ-33


分子量: 492.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H44F3O6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Potassium phosphate, PEG 8000, , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月22日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.6 Å / Num. all: 16950 / Num. obs: 14222 / % possible obs: 83.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 15.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1398 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FXF

1fxf


解像度: 2→28.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 427212.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Atoms C2-C16 in residue 217 and atoms C4-C16 in residue 218 were deleted from the model due to disorder.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 717 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 14222 83.8 %-
all-16950 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.2197 Å2 / ksol: 0.383718 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å2-0.27 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----0.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2040 0 78 206 2324
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.011.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 98 4.5 %
Rwork0.248 2057 -
obs--76.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MY_TOPPAR:MJ33_13.PARMY_TOPPAR:MJ33_C13.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MY_TOPPAR:MJ33_C11.PARMY_TOPPAR:MJ33_C11.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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