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- PDB-1y4h: Wild type staphopain-staphostatin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y4h
タイトルWild type staphopain-staphostatin complex
要素
  • cysteine protease
  • cysteine protease inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / cysteine protease / inhibitor / staphopain B / staphostatin B / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / cysteine-type peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Staphostatin B / Staphostatin B / Staphostatins / beta-Barrel protease inhibitors / Staphopain peptidase C47 / Staphopain proregion / Staphopain proregion superfamily / Staphostatin A/B / Staphopain peptidase C47 / Staphopain proregion ...Staphostatin B / Staphostatin B / Staphostatins / beta-Barrel protease inhibitors / Staphopain peptidase C47 / Staphopain proregion / Staphopain proregion superfamily / Staphostatin A/B / Staphopain peptidase C47 / Staphopain proregion / Protease inhibitor, beta-barrel domain / Cystatin superfamily / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Staphopain B / Staphopain B / Staphostatin B
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Filipek, R. / Potempa, J. / Bochtler, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A comparison of staphostatin B with standard mechanism serine protease inhibitors.
著者: Filipek, R. / Potempa, J. / Bochtler, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The Staphostatin-staphopain complex: a forward binding inhibitor in complex with its target cysteine protease.
著者: Filipek, R. / Rzychon, M. / Oleksy, A. / Gruca, M. / Dubin, A. / Potempa, J. / Bochtler, M.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Staphostatins resemble lipocalins, not cystatins in fold.
著者: Rzychon, M. / Filipek, R. / Sabat, A. / Kosowska, K. / Dubin, A. / Potempa, J. / Bochtler, M.
#3: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2003
タイトル: Staphostatins: an expanding new group of proteinase inhibitors with a unique specificity for the regulation of staphopains, Staphylococcus spp. cysteine proteinases.
著者: Rzychon, M. / Sabat, A. / Kosowska, K. / Potempa, J. / Dubin, A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Prostaphopain B structure: a comparison of proregion-mediated and staphostatin-mediated protease inhibition.
著者: Filipek, R. / Szczepanowski, R. / Sabat, A. / Potempa, J. / Bochtler, M.
履歴
登録2004年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cysteine protease
B: cysteine protease
C: cysteine protease inhibitor
D: cysteine protease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,58413
ポリマ－68,9624
非ポリマー6229
水3,063170
1
A: cysteine protease
C: cysteine protease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9729
ポリマ－34,4812
非ポリマー4917
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area13700 Å2
手法PISA
2
B: cysteine protease
D: cysteine protease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6134
ポリマ－34,4812
非ポリマー1322
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area13720 Å2
手法PISA
3
A: cysteine protease
C: cysteine protease inhibitor
ヘテロ分子

B: cysteine protease
D: cysteine protease inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,58413
ポリマ－68,9624
非ポリマー6229
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_746-x+2,y-1/2,-z+11
Buried area6940 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.948, 77.520, 84.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 cysteine protease / staphopain B


分子量: 21550.619 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 220-393 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: sspB / プラスミド: pETDuet / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q70UQ8, UniProt: P0C1S6*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 cysteine protease inhibitor / staphostatin B


分子量: 12930.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: sspC / プラスミド: pETDuet / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9EYW6
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 2M (NH4)2SO4, 9% isopropanol , pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月21日 / 詳細: MONOCHROMATIC
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→20 Å / Num. all: 53525 / Num. obs: 53525 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 1.93→1.96 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2087 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PXV

1pxv


解像度: 1.93→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 6.608 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21666 2716 5.1 %RANDOM
Rwork0.18829 ---
all0.18972 50784 --
obs0.18972 50784 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.903 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.76 Å20 Å2-0.05 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4614 0 29 170 4813
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0214742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.9266446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6665560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.65125.53264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.8815792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.7541516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023688
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21851
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.23172
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1140.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2620.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6051.52906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.83824558
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.13632133
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5684.51888
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 193 -
Rwork0.238 3740 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.82150.02610.19171.67310.02182.3747-0.07780.17970.0081-0.35560.07970.1153-0.0833-0.1799-0.0019-0.0059-0.0301-0.01470.07490.0198-0.151313.9786.1559.394
20.88610.09860.17911.4996-0.73984.2049-0.02450.04030.095-0.150.1553-0.0202-0.5001-0.4095-0.1307-0.02110.08470.0373-0.01580.0296-0.093329.8134.9223.064
31.20270.6737-1.07061.9436-0.82832.25260.0077-0.109-0.127-0.1042-0.1144-0.05470.10570.3230.1067-0.08590.01940.02020.06260.0145-0.111117.752-10.86530.4
44.34160.4826-0.39811.5743-0.28112.60310.1579-0.3104-0.23490.0712-0.0706-0.14890.2070.3711-0.0873-0.09810.0543-0.0270.0414-0.0189-0.056745.09520.25840.912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA221 - 39316 - 188
2X-RAY DIFFRACTION2BB221 - 39316 - 188
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 1091 - 109
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 1091 - 109

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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