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万見
- PDB-1y2o: Structure of N-terminal domain IRSp53/BAIAP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y2o
タイトルStructure of N-terminal domain IRSp53/BAIAP2
要素BAI1-associated protein 2 isoform 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / cell motility / filopodia / actin bundling
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / plasma membrane organization / actin crosslink formation / protein localization to synapse / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cellular response to L-glutamate ...neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / plasma membrane organization / actin crosslink formation / protein localization to synapse / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cellular response to L-glutamate / neuron projection terminus / presynaptic cytosol / proline-rich region binding / positive regulation of actin filament polymerization / postsynaptic cytosol / dendrite development / actin filament bundle assembly / CDC42 GTPase cycle / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / postsynaptic density, intracellular component / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / ruffle / cellular response to epidermal growth factor stimulus / RAC1 GTPase cycle / axonogenesis / secretory granule / filopodium / dendritic shaft / synaptic membrane / transcription coregulator binding / regulation of actin cytoskeleton organization / PDZ domain binding / FCGR3A-mediated phagocytosis / adherens junction / regulation of synaptic plasticity / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / regulation of cell shape / scaffold protein binding / microtubule / neuronal cell body / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BAR/IMD domain-containing adapter protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Millard, T.H. / Bompard, G. / Heung, M.-Y. / Dafforn, T.R. / Scott, D.J. / Machesky, L.M. / Futterer, K.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structural basis of filopodia formation induced by the IRSp53/MIM homology domain of human IRSp53
著者: Millard, T.H. / Bompard, G. / Heung, M.-Y. / Dafforn, T.R. / Scott, D.J. / Machesky, L.M. / Futterer, K.
履歴
登録2004年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BAI1-associated protein 2 isoform 1
B: BAI1-associated protein 2 isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9602
ポリマ－57,9602
非ポリマー00
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7690 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area26050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.879, 64.164, 74.586
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BAI1-associated protein 2 isoform 1 / BAIAP2


分子量: 28979.770 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q9UQB8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.5 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.9781, 0.9776, 0.9649
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月25日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97811
20.97761
30.96491
反射解像度: 2.2→47.8 Å / Num. all: 22459 / Num. obs: 22459 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 35.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Mean I/σ(I) obs: 8.4 / Num. unique all: 3133 / Rsym value: 0.192 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→47.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 14.899 / SU ML: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.493 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26683 1127 5 %RANDOM
Rwork0.22831 ---
all0.23021 21208 --
obs0.23021 21208 97.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.328 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.39 Å20 Å2-1.54 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3----2.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3943 0 0 221 4164
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0321.9735353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2065494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.11325.389193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.8215799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7571522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022964
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2890.22768
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7231.52564
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0623920
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82931635
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8224.51433
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.319 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 157 -
Rwork0.249 2858 -
obs--94.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3333-0.18040.54870.4508-1.06216.11220.01730.057-0.0029-0.0583-0.0949-0.06120.12220.35350.0776-0.2405-0.00720.0289-0.09830.0191-0.0573-1.92428.04928.928
20.3652-0.14520.99220.463-1.27317.3461-0.0557-0.09940.0170.01330.0363-0.00040.0845-0.30660.0193-0.2201-0.00360.0251-0.09430.0033-0.0756-5.27721.11170.333
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2471 - 247
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 2471 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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