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万見
- PDB-1y1m: Crystal structure of the NR1 ligand binding core in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y1m
タイトルCrystal structure of the NR1 ligand binding core in complex with cycloleucine
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta 1
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / Protein-ligand complex / ligand-binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane ...pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / response to glycine / propylene metabolic process / response to glycoside / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / glutamate binding / response to morphine / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of synapse assembly / protein heterotetramerization / male mating behavior / glycine binding / response to amine / parallel fiber to Purkinje cell synapse / suckling behavior / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / associative learning / cellular response to glycine / monoatomic cation transport / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic ion channel complex / regulation of neuronal synaptic plasticity / cellular response to manganese ion / long-term memory / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / synaptic cleft / prepulse inhibition / phosphatase binding / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / learning / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / visual learning / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / calcium channel activity / neuron cellular homeostasis / terminal bouton / memory / intracellular calcium ion homeostasis / response to calcium ion / synaptic vesicle membrane / calcium ion transport / rhythmic process / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / protein-containing complex assembly / response to ethanol / chemical synaptic transmission / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-AMINOCYCLOPENTANECARBOXYLIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Inanobe, A. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2005
タイトル: Mechanism of Partial Agonist Action at the NR1 Subunit of NMDA Receptors.
著者: Inanobe, A. / Furukawa, H. / Gouaux, E.
履歴
登録2004年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta 1
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9384
ポリマ－66,6802
非ポリマー2582
水12,232679
1
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4692
ポリマ－33,3401
非ポリマー1291
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4692
ポリマ－33,3401
非ポリマー1291
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area24070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.156, 53.203, 67.546
Angle α, β, γ (deg.)110.12, 91.55, 108.69
Int Tables number1
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta 1 / nmdar nr1 / NR1 / NMD-R1 / N-methyl-D-aspartate receptor / glutamate receptor / ionotropic / N- ...nmdar nr1 / NR1 / NMD-R1 / N-methyl-D-aspartate receptor / glutamate receptor / ionotropic / N-methyl D-aspartate 1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand-binding core / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: The first Gly is a cloning artifact. Two regions (residues 394:544 and 631:800) of NMZ1_RAT were connected with dipeptide of Gly and Thr
器官: forebrain / プラスミド: pet22B(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): origami B / 参照: UniProt: P35439
#2: 化合物 ChemComp-AC5 / 1-AMINOCYCLOPENTANECARBOXYLIC ACID / CYCLO-LEUCINE / ACPC


タイプ: peptide linking / 分子量: 129.157 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 679 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月31日
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→46.77 Å / Num. all: 62657 / Num. obs: 59649 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 1.79→1.86 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.69 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 5772 9.7 %random
Rwork0.187 ---
all0.191 57310 --
obs0.191 57310 95.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1766 Å2-0.0611 Å2-0.4119 Å2
2--0.1448 Å20.3202 Å2
3---1.8725 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4203 0 18 685 4906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.00502
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.18475

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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