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- PDB-1y0r: Crystal structure of the tetrahedral aminopeptidase from P. horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y0r
タイトルCrystal structure of the tetrahedral aminopeptidase from P. horikoshii
要素Frv operon protein FrvX
キーワードHYDROLASE / Aminopeptidase domain / PDZ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich ...Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARSENIC / Tetrahedral aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Groll, M. / Borissenko, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of TET Protease Reveals Complementary Protein Degradation Pathways in Prokaryotes
著者: Borissenko, L. / Groll, M.
履歴
登録2004年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Frv operon protein FrvX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2774
ポリマ－39,0711
非ポリマー2063
水2,882160
1
A: Frv operon protein FrvX
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)471,32148
ポリマ－468,85212
非ポリマー2,46936
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
手法PQS
2
A: Frv operon protein FrvX
ヘテロ分子

A: Frv operon protein FrvX
ヘテロ分子

A: Frv operon protein FrvX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,83012
ポリマ－117,2133
非ポリマー6179
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
Buried area7830 Å2
ΔGint-298 kcal/mol
Surface area36230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.572, 111.572, 111.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number195
Space group name H-MP23
詳細The biological assembly is generated: x,y,z; x,-y,-z; -x,y,-z; -x,-y,z; z,x,y; -z,-x,y; z,-x,-y; -z,x,-y; y,z,x; -y,z,-x; -y,-z,x; y,-z,-x

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要素

#1: タンパク質 Frv operon protein FrvX


分子量: 39071.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / プラスミド: prSet 6c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: O59196
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ARS / ARSENIC / アルシン


分子量: 74.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: As
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MPD, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.278, 1.2828, 1.05, 1.0
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月21日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal, non dispersive
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.2781
21.28281
31.051
411
反射解像度: 1.6→99 Å / Num. all: 60213 / Num. obs: 59987 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→14.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1245052.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 2149 5.2 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.211 41238 --
obs0.21 41238 88.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.6404 Å2 / ksol: 0.390604 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→14.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2578 0 3 160 2741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 335 5.6 %
Rwork0.246 5695 -
obs--78 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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