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- PDB-1xyf: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE FROM STREPTOMYCES OLIVACEOVIRIDIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xyf
タイトルENDO-1,4-BETA-XYLANASE FROM STREPTOMYCES OLIVACEOVIRIDIS
要素ENDO-1,4-BETA-XYLANASE
キーワードHYDROLASE / Xylan degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. ...Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptomyces olivaceoviridis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fujimoto, Z. / Mizuno, H. / Kuno, A. / Kusakabe, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of Streptomyces olivaceoviridis E-86 beta-xylanase containing xylan-binding domain.
著者: Fujimoto, Z. / Kuno, A. / Kaneko, S. / Yoshida, S. / Kobayashi, H. / Kusakabe, I. / Mizuno, H.
#1: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Study of Streptomyces olivaceoviridis E-86 Xylanase
著者: Fujimoto, Z. / Mizuno, H. / Kuno, A. / Yoshida, S. / Kobayashi, H. / Kusakabe, I.
履歴
登録1999年5月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE
B: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5822
ポリマ－93,5822
非ポリマー00
水8,881493
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.770, 95.010, 141.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.424, -0.9053, 0.0249), (-0.9055, 0.4232, -0.0302), (-0.0168, -0.0354, -0.9992)
ベクター: 77.1208, 52.3547, 148.37489)

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要素

#1: タンパク質 ENDO-1,4-BETA-XYLANASE


分子量: 46791.223 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, XYLAN-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Streptomyces olivaceoviridis (バクテリア)
株: E-86 / 参照: UniProt: Q7SI98, endo-1,4-beta-xylanase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 493 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 5.7
詳細: 25% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 2% MCILVAINE BUFFER PH 5.7
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
225 %satammonium sulfate1reservoir
30.1 Mcitric acid1reservoir
40.2 Msodium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器日付: 1994年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. obs: 80196 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 10.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.971 Å / Rmerge(I) obs: 0.254 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 77.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 441579

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XAS, 2EXO

1xas

2exo


解像度: 1.9→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 3816 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs-75408 90 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6470 0 0 493 6963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.011.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.462
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.612.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 489 4.7 %
Rwork0.304 9865 -
obs--75.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19X.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19.PEP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.97 Å / Rfactor Rfree: 0.353 / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor Rwork: 0.304 / Rfactor obs: 0.305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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