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- PDB-1xut: Solution structure of TACI-CRD2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xut
タイトルSolution structure of TACI-CRD2
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13B
キーワードCYTOKINE Receptor / TNF Receptor / cytokine / cysteine-rich domain / receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


TNFs bind their physiological receptors / negative regulation of B cell proliferation / B cell homeostasis / hematopoietic progenitor cell differentiation / signaling receptor activity / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumor necrosis factor receptor fold / Tumor necrosis factor receptor superfamily / TACI, cysteine-rich domain / Tumour necrosis factor receptor 13B / TACI, cysteine-rich domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / THE FINAL STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE PROGRAM CNX (VERSION 2002; ACCELRYS, SAN DIEGO, CA).
データ登録者Hymowitz, S.G. / Patel, D.R. / Wallweber, H.J. / Runyon, S. / Yan, M. / Yin, J. / Shriver, S.K. / Gordon, N.C. / Pan, B. / Skelton, N.J. ...Hymowitz, S.G. / Patel, D.R. / Wallweber, H.J. / Runyon, S. / Yan, M. / Yin, J. / Shriver, S.K. / Gordon, N.C. / Pan, B. / Skelton, N.J. / Kelley, R.F. / Starovasnik, M.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structures of APRIL-receptor complexes: like BCMA, TACI employs only a single cysteine-rich domain for high affinity ligand binding.
著者: Hymowitz, S.G. / Patel, D.R. / Wallweber, H.J. / Runyon, S. / Yan, M. / Yin, J. / Shriver, S.K. / Gordon, N.C. / Pan, B. / Skelton, N.J. / Kelley, R.F. / Starovasnik, M.A.
履歴
登録2004年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3171
ポリマ－5,3171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13B / Transmembrane activator and CAML interactor / TNFRSF13B


分子量: 5317.140 Da / 分子数: 1 / 断片: TACI_D2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF13B, TACI / プラスミド: pET32a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14836
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
1213D 13C-SEPARATED NOESY
1312D NOESY
1413D HNHB
NMR実験の詳細Text: ALL NMR DATA WERE PROCESSED USING FELIX (VERSION 2000.1; ACCELRYS, SAN DIEGO, CA) AND ANALYZED USING SPARKY (VERSION 3.11; GODDARD & KNELLER, UNIVERSITY OF CALIFORNIA, SAN FRANCISCO, CA). NOE ...Text: ALL NMR DATA WERE PROCESSED USING FELIX (VERSION 2000.1; ACCELRYS, SAN DIEGO, CA) AND ANALYZED USING SPARKY (VERSION 3.11; GODDARD & KNELLER, UNIVERSITY OF CALIFORNIA, SAN FRANCISCO, CA). NOE ASSIGNMENTS WERE OBTAINED USING CANDID (HERRMANN ET AL., 2002). LOOSE BACKBONE DIGHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE OBTAINED FROM ANALYSIS OF BACKBONE CHEMICAL SHIFTS WITH THE PROGRAM TALOS (CORNILESCU ET AL., 1999).

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試料調製

詳細内容: 0.8-1.0 MM TACI_D2 UNIFORMLY ENRICHED WITH 15N & 13C, 50 MM SODIUM PHOSPHATE, 150 MM SODIUM CHLORIDE, 1 MM SODIUM AZIDE,DIOXANE, 10% DEUTERIUM OXIDE; 0.8-1.0 MM TACI_D2 UNIFORMLY ENRICHED ...内容: 0.8-1.0 MM TACI_D2 UNIFORMLY ENRICHED WITH 15N & 13C, 50 MM SODIUM PHOSPHATE, 150 MM SODIUM CHLORIDE, 1 MM SODIUM AZIDE,DIOXANE, 10% DEUTERIUM OXIDE; 0.8-1.0 MM TACI_D2 UNIFORMLY ENRICHED WITH 15N & 13C, 50 MM SODIUM PHOSPHATE, 150 MM SODIUM CHLORIDE, 1 MM SODIUM AZIDE,DIOXANE, 10% DEUTERIUM OXIDE
試料状態イオン強度: 200 mM / pH: 7.2 / 圧: AMBIENT / 温度: 290 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TALOS2002CORNILESCU ET AL, 1999精密化
CNX2002ACCELRYS, SAN DIEGO, CA精密化
Felix2000.1構造決定
Sparky3.11構造決定
XwinNMR3.5構造決定
CYANA1.1構造決定
精密化手法: THE FINAL STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE PROGRAM CNX (VERSION 2002; ACCELRYS, SAN DIEGO, CA).
ソフトェア番号: 1
詳細: 100 STRUCTURES WERE CALCULATED USING TORSION ANGLE DYNAMICS FOLLOWED BY CARTESION DYNAMICS AND MINIMIZATION. THE 20 STRUCTURES WITH THE LOWEST RESTRAINT VIOLATION ENERGY WERE CHOSEN TO ...詳細: 100 STRUCTURES WERE CALCULATED USING TORSION ANGLE DYNAMICS FOLLOWED BY CARTESION DYNAMICS AND MINIMIZATION. THE 20 STRUCTURES WITH THE LOWEST RESTRAINT VIOLATION ENERGY WERE CHOSEN TO REPRESENT THE SOLUTION STRUCTURE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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