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- PDB-1xso: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF XENOPUS LAEVIS CU,ZN SUPEROXIDE DI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xso
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF XENOPUS LAEVIS CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE B DETERMINED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY AT 1.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (SUPEROXIDE ACCEPTOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / removal of superoxide radicals / peroxisome / copper ion binding / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn] B
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Djinovic Carugo, K. / Coda, A. / Battistoni, A. / Carri, M.T. / Polticelli, F. / Desideri, A. / Rotilio, G. / Wilson, K.S. / Bolognesi, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Three-dimensional structure of Xenopus laevis Cu,Zn superoxide dismutase b determined by X-ray crystallography at 1.5 A resolution.
著者: Djinovic Carugo, K. / Battistoni, A. / Carri, M.T. / Polticelli, F. / Desideri, A. / Rotilio, G. / Coda, A. / Wilson, K.S. / Bolognesi, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Conserved Patterns in the Cu,Zn Superoxide Dismutase Family
著者: Bordo, D. / Djinovic, K. / Bolognesi, K.M.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallographic Study of Azide-Inhibited Bovine Cu,Zn Superoxide Dismutase
著者: Djinovic Carugo, K. / Polticelli, K.F. / Desideri, A. / Rotilio, G. / Wilson, K.S. / Bolognesi, M.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of the Cyanide-Inhibited Xenopus Laevis Cu,Zn Superoxide Dismutase at 98 K
著者: Djinovic Carugo, K. / Battistoni, K.A. / Carri, M.T. / Polticelli, F. / Desideri, A. / Rotilio, G. / Coda, A. / Bolognesi, M.
#4: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1993
タイトル: Crystallisation and Preliminary Crystallographic Analysis of Recombinant Xenopus Laevis Cu,Zn Superoxide Dismutase B
著者: Djinovic Carugo, K. / Collyer, K.C. / Coda, A. / Carri, M.T. / Battistoni, A. / Botaro, G. / Polticelli, F. / Desideri, A. / Bolognesi, M.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of Yeast Cu,Zn Superoxide Dismutase
著者: Djinovic, K. / Gatti, G. / Antolini, L. / Pelosi, G. / Desideri, A. / Falconi, M. / Marmocchi, F. / Rotilio, G. / Bolognesi, M.
履歴
登録1995年3月14日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Advisory / Data collection / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: computing / software / Item: _computing.structure_refinement
改定 1.52024年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8726
ポリマ－30,6142
非ポリマー2584
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area13350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.450, 68.940, 58.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.98783, -0.01029, -0.15522), (-0.00836, -0.99988, 0.01307), (-0.15533, -0.01161, -0.98779)
ベクター: 1.43777, 33.15571, 17.07902)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 2 .. A 151 B 2 .. B 151 0.279 CALCULATED FOR C-ALPHA ATOMS

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要素

#1: タンパク質 COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15306.876 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: PKK233-2 TRC PROMOTER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15107, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.36 %
結晶化
*PLUS
温度: 301 K / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
218 %(w/v)PEG40001reservoir
30.05 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.92
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年8月18日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 49209 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.98 % / Rmerge(I) obs: 0.078
反射
*PLUS
最高解像度: 1.49 Å / Num. measured all: 245181 / Rmerge(I) obs: 0.078

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-93精密化
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLORモデル構築
MOSFLMデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.49→10 Å / σ(F): 0 / 詳細: RESIDUE 24 IS IN POOR ELECTRON DENSITY. /
Rfactor反射数
Rfree0.169 -
Rwork0.104 -
obs0.104 49209
原子変位パラメータBiso mean: 20.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2187 0 4 350 2541
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.583
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.534
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.525
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8.926
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.040.03
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.050.04
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.020.025
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.150.288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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