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- PDB-1xqs: Crystal structure of the HspBP1 core domain complexed with the fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xqs
タイトルCrystal structure of the HspBP1 core domain complexed with the fragment of Hsp70 ATPase domain
要素
  • HSPBP1 protein
  • Heat shock 70 kDa protein 1
キーワードCHAPERONE / armadillo repeat / superhelical twist
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / adenyl-nucleotide exchange factor activity / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : ...: / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / adenyl-nucleotide exchange factor activity / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / molecular sequestering activity / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / enzyme inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / protein folding chaperone / vesicle-mediated transport / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of protein ubiquitination / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / receptor ligand activity / blood microparticle / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleotide exchange factor Fes1 / Nucleotide exchange factor Fes1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Nucleotide exchange factor Fes1 / Nucleotide exchange factor Fes1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Armadillo-type fold / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A / Hsp70-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Shomura, Y. / Dragovic, Z. / Chang, H.C. / Tzvetkov, N. / Young, J.C. / Brodsky, J.L. / Guerriero, V. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Regulation of Hsp70 Function by HspBP1; Structural Analysis Reveals an Alternate Mechanism for Hsp70 Nucleotide Exchange
著者: Shomura, Y. / Dragovic, Z. / Chang, H.C. / Tzvetkov, N. / Young, J.C. / Brodsky, J.L. / Guerriero, V. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2004年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HSPBP1 protein
B: HSPBP1 protein
C: Heat shock 70 kDa protein 1
D: Heat shock 70 kDa protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,1816
ポリマ－105,4874
非ポリマー6942
水88349
1
A: HSPBP1 protein
C: Heat shock 70 kDa protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0903
ポリマ－52,7432
非ポリマー3471
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: HSPBP1 protein
D: Heat shock 70 kDa protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0903
ポリマ－52,7432
非ポリマー3471
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.484, 94.809, 155.704
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HSPBP1 protein


分子量: 31302.049 Da / 分子数: 2 / 断片: core domain (84-359) / 変異: E88G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPROExHTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codon plus RIL / 参照: UniProt: Q9NZL4
#2: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1 / Hsp70 / HSP70.1 / HSP70-1/HSP70-2


分子量: 21441.225 Da / 分子数: 2 / 断片: LOBE II OF ATPASE DOMAIN (184-371) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPROExHTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codon plus RIL / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8000, Potassium chloride, Magnesium chloride, AMP-PNP, DTT, HEPES KOH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月20日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→46.6 Å / Num. all: 24763 / Num. obs: 24763 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 90.8 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 3574 / Rsym value: 0.456 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BEASTモデル構築
AMoRE位相決定
MOLREP位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
BEAST位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→46.6 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.296 1258 RANDOM
Rwork0.237 --
all-24763 -
obs-24730 -
原子変位パラメータBiso mean: 51.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.169 Å20 Å20 Å2
2--4.768 Å20 Å2
3---1.599 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6700 0 46 49 6795
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.94 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.367 51
Rwork0.457 -
obs-942

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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