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万見
- PDB-1xqr: Crystal structure of the HspBP1 core domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xqr
タイトルCrystal structure of the HspBP1 core domain
要素HspBP1 protein
キーワードCHAPERONE / armadillo repeat / superhelical twist
機能・相同性
機能・相同性情報


adenyl-nucleotide exchange factor activity / molecular sequestering activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Nucleotide exchange factor Fes1 / Nucleotide exchange factor Fes1 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hsp70-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Shomura, Y. / Dragovic, Z. / Chang, H.C. / Tzvetkov, N. / Young, J.C. / Brodsky, J.L. / Guerriero, V. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Regulation of Hsp70 Function by HspBP1; Structural Analysis Reveals an Alternate Mechanism for Hsp70 Nucleotide Exchange
著者: Shomura, Y. / Dragovic, Z. / Chang, H.C. / Tzvetkov, N. / Young, J.C. / Brodsky, J.L. / Guerriero, V. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2004年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HspBP1 protein
B: HspBP1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0582
ポリマ－67,0582
非ポリマー00
水2,594144
1
A: HspBP1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5291
ポリマ－33,5291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: HspBP1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5291
ポリマ－33,5291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.680, 84.286, 89.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 HspBP1 protein


分子量: 33528.883 Da / 分子数: 2 / 断片: core domain (residues 84-359) / 変異: E88G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: Q9NZL4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.5
詳細: PEGMME2000, Potassium Acetate, Glycerol, iso-propanol, EDTA, TCEP, Tris-HCl, pH 8.5, microbatch, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月21日
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→49.4 Å / Num. all: 33305 / Num. obs: 33305 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 7.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 4826 / Rsym value: 0.236 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→38.07 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2488 1568 RANDOM
Rwork0.21104 --
obs0.21299 31056 -
all-33305 -
原子変位パラメータBiso mean: 30.199 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.22 Å2-2.41 Å2-1.93 Å2
2--0 Å2-0.61 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4118 0 0 144 4262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.942
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.267 105
Rwork0.237 -
obs-1855

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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