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- PDB-1xnn: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RAT ANDROGEN RECEPTOR LIGAND BINDING DOM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xnn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RAT ANDROGEN RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN T877A MUTANT COMPLEX WITH (3A-ALPHA-,4-ALPHA 7-ALPHA-,7A-ALPHA-)-3A,4,7,7A-TETRAHYDRO-2-(4-NITRO-1-NAPHTHALENYL)-4,7-ETHANO-1H-ISOINDOLE-1,3(2H)-DIONE.
要素Androgen receptor
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / ANDROGEN RECEPTOR / STEROID RECEPTOR / NUCLEAR RECEPTOR / TRANSCRIPTION REGULATION / LIGAND-BINDING DOMAIN / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


reproductive behavior / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / copulation / positive regulation of locomotion / male sex differentiation / skeletal muscle hypertrophy / positive regulation of penile erection / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / regulation of prostatic bud formation ...reproductive behavior / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / copulation / positive regulation of locomotion / male sex differentiation / skeletal muscle hypertrophy / positive regulation of penile erection / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / regulation of prostatic bud formation / ribonucleotide binding / male courtship behavior / male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / Ub-specific processing proteases / male genitalia morphogenesis / reproductive system development / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / reproductive structure development / SUMOylation of intracellular receptors / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Nuclear Receptor transcription pathway / animal organ formation / drinking behavior / androgen binding / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / response to environmental enrichment / Leydig cell differentiation / regulation of systemic arterial blood pressure / epithelial cell morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / prostate gland epithelium morphogenesis / cellular response to testosterone stimulus / locomotion / membraneless organelle assembly / fertilization / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to steroid hormone / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / nuclear androgen receptor binding / morphogenesis of an epithelial fold / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / response to muscle activity / seminiferous tubule development / response to testosterone / androgen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / single fertilization / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation / liver regeneration / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / response to insulin / response to nicotine / molecular condensate scaffold activity / transcription coactivator binding / beta-catenin binding / multicellular organism growth / positive regulation of miRNA transcription / nuclear matrix / nuclear receptor activity / male gonad development / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / MAPK cascade / response to estradiol / ATPase binding / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / gene expression / spermatogenesis / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / nuclear speck / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors ...Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HYQ / Androgen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sack, J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2005
タイトル: Structure based approach to the design of bicyclic-1H-isoindole-1,3(2H)-dione based androgen receptor antagonists.
著者: Salvati, M.E. / Balog, A. / Shan, W. / Wei, D.D. / Pickering, D. / Attar, R.M. / Geng, J. / Rizzo, C.A. / Gottardis, M.M. / Weinmann, R. / Krystek, S.R. / Sack, J. / An, Y. / Kish, K.
履歴
登録2004年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK UNDER STANDARD NUCLEAR RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN ... HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK UNDER STANDARD NUCLEAR RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN NUMBERING, HELIX 2 IS ABSENT AND HELICES 10 AND 11 ARE CONTIGUOUS IN THIS STRUCTURE.
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED
Remark 999 SEQUENCE HUMAN NUMBERING SCHEME USED. THE CLONE CONTAINED BOTH A HIS-TAG AND A THROMBIN CLEAVAGE ... SEQUENCE HUMAN NUMBERING SCHEME USED. THE CLONE CONTAINED BOTH A HIS-TAG AND A THROMBIN CLEAVAGE SITE. THE PROTEIN IN THE CRYSTAL CONTAINED THE SEQUENCE G S H M FOLLOWED BY THE PROTEINS RESIDUES 664 TO 919.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Androgen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6032
ポリマ－30,2521
非ポリマー3501
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.870, 65.940, 70.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Androgen receptor / Dihydrotestosterone receptor


分子量: 30252.391 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN / 変異: T877A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ar, Nr3c4 / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P15207
#2: 化合物 ChemComp-HYQ / REL-(3AR,4S,7R,7AS)-3A,4,7,7A-TETRAHYDRO-2-(4-NITRO-1-NAPHTHALENYL)-4,7-ETHANO-1H-ISOINDOLE-1,3(2H)-DIONE / (3AALPHA,4ALPHA,7ALPHA,7AALPHA)- 3A,4,7,7A-TETRAHYDRO-2-(4-NITRO-1-NAPHTHALENYL)-4,7-ETHANO-1H-ISOINDOLE-1,3(2H)-DIONE


分子量: 350.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H18N2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 13386 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNX2000.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I38

1i38


解像度: 2.2→19.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1505201.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 679 5.1 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs-13348 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET / Bsol: 280 Å2 / ksol: -1 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.45 Å20 Å20 Å2
2---9.08 Å20 Å2
3----5.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 26 35 2065
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.482.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 87 4.1 %
Rwork0.276 2021 -
obs--97 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGAND.PARLIGAND.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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