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- PDB-1xms: E. coli RecA in complex with MnAMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xms
タイトルE. coli RecA in complex with MnAMP-PNP
要素RecA protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RecA / homologous recombination / DNA Repair / ATPase / DNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase V complex / homologous recombination / recombinational repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / response to ionizing radiation / SOS response / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / cell motility / single-stranded DNA binding ...DNA polymerase V complex / homologous recombination / recombinational repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / response to ionizing radiation / SOS response / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / cell motility / single-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RecA protein, C-terminal domain / Rec A Protein; domain 2 / : / : / RecA C-terminal domain / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / recA bacterial DNA recombination protein ...RecA protein, C-terminal domain / Rec A Protein; domain 2 / : / : / RecA C-terminal domain / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / recA bacterial DNA recombination protein / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / Protein RecA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bell, C.E. / Xing, X.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures of Escherichia coli RecA in Complex with MgADP and MnAMP-PNP(,).
著者: Xing, X. / Bell, C.E.
履歴
登録2004年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年9月5日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RecA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8603
ポリマ－38,2991
非ポリマー5612
水2,252125
1
A: RecA protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,15818
ポリマ－229,7916
非ポリマー3,36712
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+1/31
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+5/61
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)100.700, 100.700, 81.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The biological assembly is a 6(1)-symmetric helical filament of undefined length.

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要素

#1: タンパク質 RecA protein / Recombinase A


分子量: 38298.559 Da / 分子数: 1 / 断片: E. coli RecA with Gly-Ser-His-Met at N-terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: recA / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P0A7G6
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: ethylene glycol, MES, Tris-HCl, AMP-PNP, MnCl2, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.49 Å / Num. all: 27614 / Num. obs: 26173 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2 / Limit h max: 41 / Limit h min: 0 / Limit k max: 40 / Limit k min: 0 / Limit l max: 38 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 2096762.18 / Observed criterion F min: 19.3 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2729 / % possible all: 66.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2REB

2reb


解像度: 2.1→38.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 2587 9.9 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all-27614 --
obs-26173 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 60.5347 Å2 / ksol: 0.364822 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.32 Å2 / Biso mean: 44.32 Å2 / Biso min: 21.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.41 Å24.57 Å20 Å2
2---1.41 Å20 Å2
3---2.82 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
nonpolymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.38 Å
Luzzati d res high-2.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2272 0 32 125 2429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.531.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.552.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.20.38925610.90.37620890.0243435234568.3
2.2-2.310.3463019.80.3127700.023422307189.7
2.31-2.460.2833299.50.25331180.0163457344799.7
2.46-2.650.28235110.20.22730920.0153448344399.8
2.65-2.910.2723179.20.21531220.0153441343999.9
2.91-3.330.24436410.60.20330860.0133452345099.9
3.33-4.20.2433409.80.20531250.0133466346599.9
4.2-38.490.2373299.40.20631840.0133518351399.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4anp.paramanp.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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