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- PDB-1xfr: Solution structure of the Bombyx mori pheromone-binding protein f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xfr
タイトルSolution structure of the Bombyx mori pheromone-binding protein fragment BmPBP(1-128) at pH 6.5
要素Pheromone-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / INSECT ODORANT-BINDING PROTEIN / BOMBYX MORI PHEROMONE-BINDING PROTEIN / BMPBPB / ALPHA-HELICAL TRANSPORT PROTEIN / TRUNCATED FRAGMENT BMPBP(1-128)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to pheromone / pheromone binding
類似検索 - 分子機能
Odorant/pheromone binding protein, Lepidoptera / Pheromone/general odorant binding protein domain / Insect pheromone/odorant binding protein domains. / Pheromone/general odorant binding protein / PBP/GOBP family / Pheromone/general odorant binding protein superfamily / Recoverin; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Pheromone-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori (カイコ)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, ENERGY MINIMIZATION
データ登録者Michel, E. / Damberger, F.F. / Leal, W.S. / Wuthrich, K.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2011
タイトル: Dynamic conformational equilibria in the physiological function of the Bombyx mori pheromone-binding protein.
著者: Michel, E. / Damberger, F.F. / Ishida, Y. / Fiorito, F. / Lee, D. / Leal, W.S. / Wuthrich, K.
履歴
登録2004年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年9月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pheromone-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4921
ポリマ-14,4921
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7440 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #5closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Pheromone-binding protein / PBP


分子量: 14491.513 Da / 分子数: 1 / 断片: BMPBP(1-128) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bombyx mori (カイコ) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P34174
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: Two 13C-resolved NOESY spectra were used for the aliphatic and aromatic carbons respectively.

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試料調製

詳細内容: 1.1mM BmPBP(1-128) U-15N,13C; 50mM potassium phosphate buffer; 0.2% sodium azide; 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 78mM / pH: 6.5 / : 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CARA1.1R.Kellercollection
DYANA6.01T.Herrmann, P.Guntert構造決定
DYANA6.01T.Herrmann, P.Guntert精密化
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, ENERGY MINIMIZATION / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure is based on 2368 NOE-derived distance constraints, and 560 dihedral angle constraints
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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