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- PDB-1xec: Dimeric bovine tissue-extracted decorin, crystal form 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xec
タイトルDimeric bovine tissue-extracted decorin, crystal form 2
要素Decorin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PROTEOGLYCAN / LEUCINE-RICH REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / Chondroitin sulfate biosynthesis / Dermatan sulfate biosynthesis / CS/DS degradation / ECM proteoglycans / negative regulation of collagen fibril organization / collagen fibril binding / Degradation of the extracellular matrix / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / glycosaminoglycan binding ...A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / Chondroitin sulfate biosynthesis / Dermatan sulfate biosynthesis / CS/DS degradation / ECM proteoglycans / negative regulation of collagen fibril organization / collagen fibril binding / Degradation of the extracellular matrix / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of angiogenesis / : / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Small leucine-rich proteoglycan, class I, decorin/asporin/byglycan / : / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat ...Small leucine-rich proteoglycan, class I, decorin/asporin/byglycan / : / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Scott, P.G. / McEwan, P.A. / Dodd, C.M. / Bergmann, E.M. / Bishop, P.N. / Bella, J.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the dimeric protein core of decorin, the archetypal small leucine-rich repeat proteoglycan
著者: Scott, P.G. / McEwan, P.A. / Dodd, C.M. / Bergmann, E.M. / Bishop, P.N. / Bella, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Light and X-ray scattering show decorin to be a dimer in solution
著者: Scott, P.G. / Grossmann, J.G. / Dodd, C.M. / Sheehan, J.K. / Bishop, P.N.
履歴
登録2004年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21 SYMOP SYMMETRY NNNMMM ... CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21 SYMOP SYMMETRY NNNMMM OPERATOR 1555 X,Y,Z 2555 1/2-X,-Y,1/2+Z 3555 -X,1/2+Y,1/2-Z 4555 1/2+X,1/2-Y,-Z WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER MMM -> TRANSLATION VECTOR CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED MOLECULES. SMTRY1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SMTRY2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 SMTRY3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 SMTRY1 2 -1.000000 0.000000 0.000000 26.35050 SMTRY2 2 0.000000 -1.000000 0.000000 0.00000 SMTRY3 2 0.000000 0.000000 1.000000 64.85600 SMTRY1 3 -1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SMTRY2 3 0.000000 1.000000 0.000000 60.47600 SMTRY3 3 0.000000 0.000000 -1.000000 64.85600 SMTRY1 4 1.000000 0.000000 0.000000 26.35050 SMTRY2 4 0.000000 -1.000000 0.000000 60.47600 SMTRY3 4 0.000000 0.000000 -1.000000 0.00000 REMARK: NULL

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Decorin
B: Decorin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2807
ポリマ－72,7682
非ポリマー1,5125
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.701, 120.952, 129.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Decorin / Bone proteoglycan II / PG-S2


分子量: 36383.758 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: PROTEIN WAS EXTRACTED FROM CALF SKIN UNDER DENATURING CONDITIONS AND REFOLDED
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: skin / 参照: UniProt: P21793
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.75
詳細: PEG 400, TRIS, OCTYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSIDE, SODIUM AZIDE, pH 7.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.73 Å / Num. all: 37599 / Num. obs: 37599 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 31.6 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3024 / Rsym value: 0.199 / % possible all: 83.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XKU

1xku


解像度: 2.3→19.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1680211.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 3659 10.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.262 37599 --
obs0.234 36358 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.5121 Å2 / ksol: 0.2985 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.19 Å20 Å20 Å2
2---1.21 Å20 Å2
3----17.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4742 0 98 298 5138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.972.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 538 10.1 %
Rwork0.303 4782 -
obs-5330 86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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