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- PDB-1xcg: Crystal Structure of Human RhoA in complex with DH/PH fragment of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xcg
タイトルCrystal Structure of Human RhoA in complex with DH/PH fragment of PDZRHOGEF
要素
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 11
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN ACTIVATOR/SIGNALING PROTEIN / X-ray crystallography / regulation of RhoA GTPase / protein complex / SIGNALING PROTEIN ACTIVATOR-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / odontogenesis / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / androgen receptor signaling pathway / establishment of cell polarity / myosin binding / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / striated muscle contraction / Rho protein signal transduction / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / regulation of cell growth / kidney development
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS domain / RGS domain profile. ...Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Derewenda, U. / Oleksy, A. / Stevenson, A.S. / Korczynska, J. / Dauter, Z. / Somlyo, A.P. / Otlewski, J. / Somlyo, A.V. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: The crystal structure of RhoA in complex with the DH/PH fragment of PDZRhoGEF, an activator of the Ca(2+) sensitization pathway in smooth muscle
著者: Derewenda, U. / Oleksy, A. / Stevenson, A.S. / Korczynska, J. / Dauter, Z. / Somlyo, A.P. / Otlewski, J. / Somlyo, A.V. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2004年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Transforming protein RhoA
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,8754
ポリマ－125,8754
非ポリマー00
水1,63991
1
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9382
ポリマ－62,9382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area25960 Å2
手法PISA
2
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9382
ポリマ－62,9382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3030 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area25870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.236, 118.782, 90.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.34, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12B
22F
13A
23E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNARGARGAA714 - 9321 - 219
21GLNGLNARGARGEC714 - 9321 - 219
12ALAALAGLNGLNBB3 - 1801 - 178
22ALAALAGLNGLNFD3 - 1801 - 178
13LEULEUALAALAAA933 - 1081220 - 368
23LEULEUALAALAEC933 - 1081220 - 368

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / PDZ-RhoGEF


分子量: 42776.465 Da / 分子数: 2 / 断片: DH/PH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF11, KIAA0380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15085
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / H12


分子量: 20161.037 Da / 分子数: 2 / 断片: RhoA / Mutation: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARHA, ARH12, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.2
詳細: PEG, Hepes, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
31
41
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X9B10.979
シンクロトロンNSLS X9B20.97919
シンクロトロンNSLS X9B30.97178
シンクロトロンAPS 19-ID41
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月18日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITEMADMx-ray1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.979191
30.971781
411
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 57314 / Num. obs: 57314 / % possible obs: 96.83 % / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.372 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2899 -Random
Rwork0.224 ---
all0.235 57314 --
obs0.235 57314 96.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.948 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20 Å2-1.12 Å2
2---4.59 Å20 Å2
3---3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.372 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8659 0 0 91 8750
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0218802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2681.97411866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6751063
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.21345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.23913
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2320.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4921.55351
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9728672
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.58333451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6824.53194
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1821loose positional0.385
2B1411loose positional0.415
3A1085loose positional0.725
1A1821loose thermal1.9210
2B1411loose thermal1.5110
3A1085loose thermal1.8310
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rwork0.333 3740
obs-3740

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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