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万見
- PDB-1x9n: Crystal Structure of Human DNA Ligase I bound to 5'-adenylated, n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x9n
タイトルCrystal Structure of Human DNA Ligase I bound to 5'-adenylated, nicked DNA
要素
  • 5'-phosphorylated DNA
  • DNA ligase I
  • dideoxy terminated DNA
  • template DNA
キーワードLigase/DNA / DNA ligase / 5'-adenylated nicked DNA / protein-DNA complex / Ligase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Processive synthesis on the lagging strand / lagging strand elongation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Processive synthesis on the lagging strand / lagging strand elongation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / DNA biosynthetic process / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / mismatch repair / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA recombination / cell division / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / Dna Ligase; domain 1 - #70 / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. ...DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / Dna Ligase; domain 1 - #70 / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / Dna Ligase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Pascal, J.M. / O'Brien, P.J. / Tomkinson, A.E. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Human DNA ligase I completely encircles and partially unwinds nicked DNA.
著者: Pascal, J.M. / O'Brien, P.J. / Tomkinson, A.E. / Ellenberger, T.
履歴
登録2004年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: dideoxy terminated DNA
C: 5'-phosphorylated DNA
D: template DNA
A: DNA ligase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,1105
ポリマ－93,7624
非ポリマー3471
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.889, 161.889, 88.455
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: DNA鎖 dideoxy terminated DNA


分子量: 3982.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-phosphorylated DNA


分子量: 4641.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 template DNA


分子量: 8529.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: タンパク質 DNA ligase I / 6.5.1.1 / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP]


分子量: 76609.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG1 / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RP / 参照: UniProt: P18858, DNA ligase (ATP)
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: PEG 4000, sodium acetate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2sodium acetate11
3H2O11
4PEG 400012
5sodium acetate12
6H2O12

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2510.9788
シンクロトロンNSLS X2520.9787, 0.9791, 0.9635, 1.1
シンクロトロンNSLS X12C31.006, 1.011, 0.969, 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月25日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator Si(111) or (220)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97881
20.97871
30.97911
40.96351
51.11
61.0061
71.0111
80.9691
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 26365 / Num. obs: 26365 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.80精密化
ACEデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 17.766 / SU ML: 0.311 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.209 / ESU R Free: 0.394 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26833 1301 5 %RANDOM
Rwork0.23459 ---
obs0.23626 24943 50 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.591 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.65 Å2-1.82 Å20 Å2
2---3.65 Å20 Å2
3---5.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4894 813 23 0 5730
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0215929
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5242.1588207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6035630
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2890
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024186
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2540.22408
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3160.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4581.53155
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93825078
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.58732773
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5974.53126
LS精密化 シェル解像度: 3→3.076 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.413 103
Rwork0.332 1811
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.98951.4420.03232.07431.00912.21560.0941-0.1954-0.15160.09040.11350.42080.1322-0.0302-0.20760.36020.0338-0.19330.2820.34430.574953.808132.577964.4371
22.59080.18670.06222.2446-0.66670.95560.16890.615-0.0202-0.32740.01480.3758-0.1052-0.2482-0.18370.65170.0041-0.26270.76930.06490.486457.292740.756830.3652
35.61810.14380.42273.7920.47064.31940.01780.2943-0.0817-0.28770.06550.342-0.3951-0.3272-0.08330.43150.0622-0.34770.48720.28320.80824.342243.877540.3222
42.583-0.519-0.71110.8286-0.15363.5126-0.03630.2699-0.2147-0.3180.14970.1582-0.0001-0.1064-0.11350.4026-0.0538-0.31570.29690.19940.788440.784135.333645.906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AD262 - 53531 - 304
2X-RAY DIFFRACTION2AD536 - 747305 - 516
3X-RAY DIFFRACTION3AD748 - 901517 - 670
4X-RAY DIFFRACTION4BA3 - 133 - 13
5X-RAY DIFFRACTION4CB1 - 91 - 9
6X-RAY DIFFRACTION4DC7 - 267 - 26
7X-RAY DIFFRACTION4CE1001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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