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万見
- PDB-1x80: Crystal structure of the human mitochondrial branched-chain alpha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x80
タイトルCrystal structure of the human mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase
要素(2-oxoisovalerate dehydrogenase ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / KETOACID DEHYDROGENASE / BRANCHED-CHAIN / MULTI-ENZYME COMPLEX / ACYLATION / OXIDATIVE DECARBOXYLATION MAPLE SYRUP URINE DISEASE / THIAMIN DIPHOSPHATE / PHOSPHORYLATION / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) activity / : / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / carboxy-lyase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / response to glucocorticoid / response to cAMP ...: / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) activity / : / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / carboxy-lyase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to nutrient / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains ...Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / THIAMINE DIPHOSPHATE / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha, mitochondrial / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wynn, R.M. / Kato, M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Li, J. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Molecular mechanism for regulation of the human mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex by phosphorylation
著者: Wynn, R.M. / Kato, M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Li, J. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crosstalk between Thiamin Diphosphate Binding and Phosphorylation Loop Conformation in Human Branched-Chain A-Ketoacid Decarboxylase/Dehydrogenase
著者: Li, J. / Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Karthikeyan, S. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of His291-Alpha and His146-Beta in the Reductive Acylation Reaction Catalyzed by Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase: Refined Phosphorylation Loop Structure in the Active Site
著者: Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Li, J. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
履歴
登録2004年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02021年8月4日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / reflns_shell / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _reflns_shell.percent_possible_all / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 400SBD MOLECULE DETAILS MOLECULE: DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE (2-METHYLPROPANOYL) TRANSFERASE; ...SBD MOLECULE DETAILS MOLECULE: DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE (2-METHYLPROPANOYL) TRANSFERASE; FRAGMENT: SUBUNIT-BINDING DOMAIN; EC: 2.3.1.168; GENE: BCATE2; THE SBD MOLECULE WAS CREATED FROM A GENETICALLY MODIFIED SOURCE CONSISTENT WITH THE THE SOURCE RECORDS OF THE ALPHA AND BETA SUBUNITS OF 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE FOUND IN THIS STRUCTURE. SEQUENCE: GEIKGRKTLATPAVRRLAMENNIKLSEVVGSGKDGRILKEDILNYLEKQTLEHHHHHH 1 58 RESIDUES 2-50 CORRESPOND TO RESIDUES 165-213 OF SWISSPROT ENTRY ODB2_HUMAN, ACCESSION NUMBER P11182. THE FIRST GLYCINE RESIDUE IS A CLONING ARTIFACT. THE LAST 8 C-TERMINAL RESIDUES (LEHHHHHH) ARE HIS TAG RESIDUES.
Remark 999SEQUENCE The subunit-binding domain (SBD) of the E2 protein binds to the C-terminal region of the ...SEQUENCE The subunit-binding domain (SBD) of the E2 protein binds to the C-terminal region of the E1 beta subunit. However, the electron density of this domain is too weak to build a model, therefore this molecule has not been modeled in the coordinates. Further information on this molecule can be found in Remark 400.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-oxoisovalerate dehydrogenase alpha subunit
B: 2-oxoisovalerate dehydrogenase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2398
ポリマ－83,5532
非ポリマー6866
水7,044391
1
A: 2-oxoisovalerate dehydrogenase alpha subunit
B: 2-oxoisovalerate dehydrogenase beta subunit
ヘテロ分子

A: 2-oxoisovalerate dehydrogenase alpha subunit
B: 2-oxoisovalerate dehydrogenase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,47916
ポリマ－167,1074
非ポリマー1,37212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area27730 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area42570 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.403, 144.403, 69.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-904-

HOH

詳細The biological assembly is a heterotetramer generated from the heterodimer in the aysmmetric unit by the operations: X-Y,-Y,2/3-Z.

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要素

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2-oxoisovalerate dehydrogenase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 2-oxoisovalerate dehydrogenase alpha subunit / Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase E1 component alpha chain / BCKDH E1-alpha / BCKDE1A


分子量: 45651.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCKDHA / プラスミド: PTRCHISB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / キーワード: S292SEP
参照: UniProt: P12694, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)
#2: タンパク質 2-oxoisovalerate dehydrogenase beta subunit / Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase E1 component beta chain / BCKDH E1-beta


分子量: 37902.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCKDHB / プラスミド: PTRCHISB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P21953, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)

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非ポリマー , 6種, 397分子

#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG4000, pH 5.80, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月23日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 53838 / Num. obs: 53838 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.378 / % possible all: 76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OLS

1ols


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 7.74 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19252 1479 2.7 %RANDOM
Rwork0.16032 ---
all0.16122 52347 --
obs0.16122 52346 96.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.334 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.33 Å21.16 Å20 Å2
2--2.33 Å20 Å2
3----3.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5514 0 36 391 5941
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0225734
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7751.9427781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.095707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90823.663273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.48715936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2511540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2822
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.22687
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3260.24069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0880.25
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0071.53513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63525669
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.02232255
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3594.52112
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 87 -
Rwork0.219 3037 -
obs--76.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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