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- PDB-1x79: Crystal structure of human GGA1 GAT domain complexed with the GAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x79
タイトルCrystal structure of human GGA1 GAT domain complexed with the GAT-binding domain of Rabaptin5
要素
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
  • Rab GTPase binding effector protein 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Rabaptin5 / GGA protein / GAT domain / intracellular trafficking
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / endocytic vesicle / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol binding ...protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / endocytic vesicle / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol binding / GTPase activator activity / ubiquitin binding / intracellular protein transport / growth factor activity / trans-Golgi network / protein catabolic process / recycling endosome / small GTPase binding / endocytosis / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / protein transport / early endosome membrane / membrane fusion / early endosome / endosome membrane / endosome / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rabaptin / Rabaptin, GTPase-Rab5 binding domain / Rabaptin coiled-coil domain / Rabaptin / Rabaptin-like protein / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #160 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain ...Rabaptin / Rabaptin, GTPase-Rab5 binding domain / Rabaptin coiled-coil domain / Rabaptin / Rabaptin-like protein / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #160 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Rab GTPase-binding effector protein 1 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Zhu, G. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of human GGA1 GAT domain complexed with the GAT-binding domain of Rabaptin5.
著者: Zhu, G. / Zhai, P. / He, X. / Wakeham, N. / Rodgers, K. / Li, G. / Tang, J. / Zhang, X.C.
履歴
登録2004年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
B: Rab GTPase binding effector protein 1
C: Rab GTPase binding effector protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2627
ポリマ－36,7613
非ポリマー5014
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.222, 155.222, 53.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor binding protein GGA1 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 1 / Gamma-adaptin related protein 1


分子量: 10920.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGA1 / プラスミド: PGEX6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質 Rab GTPase binding effector protein 1 / Rabaptin-5 / Rabaptin-5alpha / Rabaptin-4


分子量: 12920.548 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RABEP1, RABPT5, RABPT5A / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15276
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 77 %
解説: The phase was solved by a Se-Met derivative crystal at three wavelengths (with 0.95667, 0.97938, 0.97952A respectively) to 2.8 A resolution at CHESS F2 beamline
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: AMMONIUM SULFATE, TRIS, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418,0.95667,0.97938,0.97952
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2003年7月15日
放射モノクロメーター: OSMIC OPTICS / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.956671
30.979381
40.979521
反射解像度: 2.4→51 Å / Num. all: 28214 / Num. obs: 28214 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 45.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 30.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 2217 / % possible all: 77.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.41→50.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 911335.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 910 3.8 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.233 28214 --
obs0.233 23653 82.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.9799 Å2 / ksol: 0.341796 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.9 Å210.7 Å20 Å2
2--3.9 Å20 Å2
3----7.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.39 Å
Luzzati d res low-4 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→50.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2100 0 26 117 2243
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.682.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.066 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 44 3.6 %
Rwork0.398 1162 -
obs--41.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DTT.PARDTT.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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