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万見
- PDB-1www: NGF IN COMPLEX WITH DOMAIN 5 OF THE TRKA RECEPTOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1www
タイトルNGF IN COMPLEX WITH DOMAIN 5 OF THE TRKA RECEPTOR
要素
  • PROTEIN (NERVE GROWTH FACTOR)
  • PROTEIN (TRKA RECEPTOR)
キーワードNERVE GROWTH FACTOR/TRKA COMPLEX / COMPLEX / TRKA RECEPTOR / NERVE GROWTH FACTOR / CYSTEINE KNOT / IMMUNOGLOBULIN LIKE DOMAIN / NERVE GROWTH FACTOR-TRKA COMPLEX COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


NFG and proNGF binds to p75NTR / Ceramide signalling / nerve growth factor receptor binding / NGF processing / neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / positive regulation of neuron maturation / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling ...NFG and proNGF binds to p75NTR / Ceramide signalling / nerve growth factor receptor binding / NGF processing / neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / positive regulation of neuron maturation / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / response to hydrostatic pressure / neurotrophin receptor activity / mechanoreceptor differentiation / nerve growth factor receptor activity / neurotrophin binding / metalloendopeptidase inhibitor activity / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / GPI-linked ephrin receptor activity / nerve growth factor signaling pathway / axonogenesis involved in innervation / nerve development / nerve growth factor binding / Sertoli cell development / Retrograde neurotrophin signalling / Axonal growth stimulation / NADE modulates death signalling / regulation of neurotransmitter secretion / positive regulation of collateral sprouting / sympathetic nervous system development / NGF-independant TRKA activation / peripheral nervous system development / Signalling to p38 via RIT and RIN / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / ARMS-mediated activation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / axon extension / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of synapse assembly / PI3K/AKT activation / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Frs2-mediated activation / NRAGE signals death through JNK / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / positive regulation of GTPase activity / response to electrical stimulus / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Signalling to RAS / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / neuron development / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to axon injury / positive regulation of axon extension / neuron projection morphogenesis / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / sensory perception of pain / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of neuron differentiation / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell differentiation / endosome lumen / positive regulation of protein ubiquitination / growth factor activity / response to nutrient levels / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of neuron projection development / circadian rhythm / receptor protein-tyrosine kinase / cellular response to nerve growth factor stimulus / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to nicotine / Golgi lumen / kinase binding / recycling endosome membrane / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / synaptic vesicle / late endosome membrane / late endosome / protein autophosphorylation / neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane
類似検索 - 分子機能
Nerve growth factor, beta subunit, mammalian / Nerve growth factor, beta subunit / Nerve growth factor-related / Nerve growth factor conserved site / Nerve growth factor-like / Nerve growth factor family / Nerve growth factor family signature. / Nerve growth factor family profile. / Nerve growth factor (NGF or beta-NGF) / High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 ...Nerve growth factor, beta subunit, mammalian / Nerve growth factor, beta subunit / Nerve growth factor-related / Nerve growth factor conserved site / Nerve growth factor-like / Nerve growth factor family / Nerve growth factor family signature. / Nerve growth factor family profile. / Nerve growth factor (NGF or beta-NGF) / High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Cystine-knot cytokine / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-nerve growth factor / High affinity nerve growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wiesmann, C. / Ultsch, M.H. / De Vos, A.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of nerve growth factor in complex with the ligand-binding domain of the TrkA receptor.
著者: Wiesmann, C. / Ultsch, M.H. / Bass, S.H. / de Vos, A.M.
履歴
登録1999年3月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: PROTEIN (NERVE GROWTH FACTOR)
W: PROTEIN (NERVE GROWTH FACTOR)
X: PROTEIN (TRKA RECEPTOR)
Y: PROTEIN (TRKA RECEPTOR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2464
ポリマ－49,2464
非ポリマー00
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7830 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area20610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.245, 53.735, 77.101
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.58128, -0.31271, -0.75121), (-0.29055, -0.94211, 0.1673), (-0.76006, 0.121, -0.63849)14.78126, 0.8221, 30.56634
2given(0.56952, -0.31199, -0.76047), (-0.32931, -0.93428, 0.13667), (-0.75313, 0.17259, -0.63483)14.76906, 2.01039, 30.27118

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (NERVE GROWTH FACTOR) / BETA-NGF


分子量: 13515.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01138
#2: タンパク質 PROTEIN (TRKA RECEPTOR)


分子量: 11107.459 Da / 分子数: 2 / Fragment: DOMAIN 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04629
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
解説: DATA WERE COLLECTED AT THE ADVANCED LIGHT SOURCE, BERKELEY
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
20.1 M1dropNaCl
30.1 Mbicine1drop
424 %PEG33501reservoir
50.1 Mcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 160 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 23361 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.355 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.355

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BET

1bet


解像度: 2.2→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGOUT / σ(F): 0.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2282 10 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs-22780 97.25 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3283 0 0 262 3545
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.91
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3784 259 9.1 %
Rwork0.283 2391 -
obs--90.1 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.91
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.3 Å / % reflection Rfree: 9.1 % / Rfactor Rwork: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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