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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1wve | ||||||
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タイトル | p-Cresol Methylhydroxylase: Alteration of the Structure of the Flavoprotein Subunit upon its Binding to the Cytochrome Subunit | ||||||
要素 | (4-cresol dehydrogenase [hydroxylating] ...) x 2 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / FLAVOCYTOCHROME / ELECTRON-TRANSFER / FAD / HEME | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 4-methylphenol dehydrogenase (hydroxylating) / 4-cresol dehydrogenase (hydroxylating) activity / D-lactate dehydrogenase (cytochrome) activity / lactate catabolic process / D-lactate dehydrogenase activity / FAD binding / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pseudomonas putida (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å | ||||||
データ登録者 | Cunane, L.M. / Chen, Z.-W. / McIntire, W.S. / Mathews, F.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: p-Cresol Methylhydroxylase: Alteration of the Structure of the Flavoprotein Subunit upon Its Binding to the Cytochrome Subunit 著者: Cunane, L.M. / Chen, Z.-W. / McIntire, W.S. / Mathews, F.S. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000 タイトル: Structures of the flavocytochrome p-cresol methylhydroxylase and its enzyme-substrate complex: gated substrate entry and proton relays support the proposed catalytic mechanism 著者: Cunane, L.M. / Chen, Z.-W. / Shamala, N. / Mathews, F.S. / Cronin, C.N. / McIntire, W.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1wve.cif.gz | 277.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1wve.ent.gz | 217.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1wve.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wv/1wve ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wv/1wve | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a heterotetramer. |
-要素
-4-cresol dehydrogenase [hydroxylating] ... , 2種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 57874.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P09788, EC: 1.17.99.1 #2: タンパク質 | 分子量: 8611.642 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09787, EC: 1.17.99.1 |
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-非ポリマー , 6種, 1117分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-TRS / #6: 化合物 | ChemComp-ACY / #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 8000, Tris, ammonium acetate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月3日 |
放射 | モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 103498 / Num. obs: 94080 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 18.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 52.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB code 1DII 解像度: 1.85→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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