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- PDB-1wu9: Crystal structure of the C-terminal domain of the end-binding pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wu9
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of the end-binding protein 1 (EB1)
要素Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EB1-like structural motif / APC/dynactin binding domain / Coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding ...protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / protein localization to centrosome / microtubule organizing center / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / microtubule polymerization / spindle midzone / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / positive regulation of microtubule polymerization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein localization / cell migration / microtubule / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Honnappa, S. / John, C.M. / Kostrewa, D. / Winkler, F.K. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structural insights into the EB1-APC interaction
著者: Honnappa, S. / John, C.M. / Kostrewa, D. / Winkler, F.K. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2004年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4242
ポリマ－18,4242
非ポリマー00
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.0, 37.3, 56.5
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 105.4, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is the dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1


分子量: 9212.031 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EB1 / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15691
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: sodium citrate, PEG 3350, gamma-butyrolactone, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月12日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→55 Å / Num. all: 18705 / Num. obs: 18705 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.54→1.6 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique all: 1850 / Rsym value: 0.188 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.54→54.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 2.675 / SU ML: 0.072 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 959 5.1 %RANDOM
Rwork0.181 ---
all0.183 17745 --
obs0.183 17745 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å20 Å2-0.45 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3----1.6 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a free: 0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→54.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1030 0 0 119 1149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221040
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1771.9781404
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.74332221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0985124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.55326.61362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.89115198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.41156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02186
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2247
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1580.2963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.2621
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2020.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1610.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6252831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6432258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.83631014
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.6344.5460
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.6416390
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.58 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.343 57
Rwork0.268 1155

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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