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- PDB-1wt6: Coiled-Coil domain of DMPK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wt6
タイトルCoiled-Coil domain of DMPK
要素Myotonin-protein kinase
キーワードTRANSFERASE / Coiled-coil / kinase activation / DMPK / molecular replacement
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of excitatory postsynaptic membrane potential involved in skeletal muscle contraction / muscle cell apoptotic process / regulation of skeletal muscle contraction by calcium ion signaling / regulation of myotube differentiation / myosin phosphatase regulator activity / regulation of synapse structural plasticity / nuclear envelope organization / nuclear outer membrane / regulation of heart contraction / regulation of sodium ion transport ...regulation of excitatory postsynaptic membrane potential involved in skeletal muscle contraction / muscle cell apoptotic process / regulation of skeletal muscle contraction by calcium ion signaling / regulation of myotube differentiation / myosin phosphatase regulator activity / regulation of synapse structural plasticity / nuclear envelope organization / nuclear outer membrane / regulation of heart contraction / regulation of sodium ion transport / Ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / intracellular calcium ion homeostasis / nuclear membrane / mitochondrial outer membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myotonic dystrophy protein kinase, coiled coil / DMPK coiled coil domain like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / : / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Myotonic dystrophy protein kinase, coiled coil / DMPK coiled coil domain like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / : / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myotonin-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Garcia, P. / Marino, M. / Mayans, O.
引用
ジャーナル: Faseb J. / 年: 2006
タイトル: Molecular insights into the self-assembly mechanism of dystrophia myotonica kinase
著者: Garcia, P. / Ucurum, Z. / Bucher, R. / Svergun, D.I. / Huber, T. / Lustig, A. / Konarev, P.V. / Marino, M. / Mayans, O.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2004
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of the coiled-coil domain of dystrophia myotonica kinase
著者: Garcia, P. / Marino, M. / Mayans, O.
履歴
登録2004年11月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myotonin-protein kinase
B: Myotonin-protein kinase
D: Myotonin-protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4503
ポリマ－27,4503
非ポリマー00
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7080 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area12480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.083, 46.164, 143.377
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Myotonin-protein kinase / Myotonic dystrophy protein kinase / MDPK / DM-kinase / DMK / DMPK / MT-PK


分子量: 9150.050 Da / 分子数: 3 / 断片: Wild-type coiled-coil domain of DPMK / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pETM-11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q09013, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Tris-HCl pH 7.5, 2.0M Na+/K+ tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.98, 0.9793, 0.9795, 0.9392
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
20.97931
30.97951
40.93921
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 32044 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 3.969 / SU ML: 0.075 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27098 1712 5.1 %RANDOM
Rwork0.22797 ---
obs0.23014 32044 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.054 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.45 Å20 Å20 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3----0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1613 0 0 295 1908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0211621
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7171.9752172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8015192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.15924.393107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.00615333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4861527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2870.2903
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21132
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1610.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2131.51014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.32221555
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0613651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8264.5617
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 96 -
Rwork0.289 1765 -
obs--99.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.2618 Å / Origin y: 23.7128 Å / Origin z: 13.1349 Å
111213212223313233
T-0.0276 Å2-0.0054 Å20.0127 Å2--0.0165 Å2-0.0134 Å2---0.0115 Å2
L0.0185 °2-0.0916 °2-0.0231 °2-2.2197 °21.2574 °2--0.8918 °2
S-0.0441 Å °0.0216 Å °-0.0493 Å °0.131 Å °0.0131 Å °0.0976 Å °0.0077 Å °0.0365 Å °0.0309 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA6 - 709 - 73
2X-RAY DIFFRACTION1BB2 - 685 - 71
3X-RAY DIFFRACTION1DC6 - 689 - 71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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