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- PDB-1wm2: Crystal structure of human SUMO-2 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wm2
タイトルCrystal structure of human SUMO-2 protein
要素Ubiquitin-like protein SMT3B
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ubiquitin fold / half-open barrel / two helices
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation ...SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin protein ligase binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Huang, W.-C. / Ko, T.-P. / Li, S.S.-L. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of the human SUMO-2 protein at 1.6 A and 1.2 A resolution: implication on the functional differences of SUMO proteins
著者: Huang, W.-C. / Ko, T.-P. / Li, S.S.-L. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2004年7月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0641
ポリマ－9,0641
非ポリマー00
水1,20767
1
A: Ubiquitin-like protein SMT3B

A: Ubiquitin-like protein SMT3B

A: Ubiquitin-like protein SMT3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1923
ポリマ－27,1923
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.250, 75.250, 29.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

HOH

21A-202-

HOH

31A-203-

HOH

41A-204-

HOH

詳細The protein functions as monomer, but in this crystal structure it may form a trimer, via the 3-fold axis.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3B / SUMO-2 / small ubiquitin-like modifier / Sentrin 2 / HSMT3


分子量: 9064.151 Da / 分子数: 1 / 断片: no N-terminal arm(residues 12-89) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: brain / 遺伝子: SUMO-2 / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 40% PEG600, 0.1M CHES, 0.1M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirror and ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 8140 / Num. obs: 8015 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.24 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 45.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.07 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 690 / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1EUV, SMT3 chain

1euv


解像度: 1.6→26.6 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 418 -RANDOM
Rwork0.169 ---
all0.173 8140 --
obs0.17 7868 96.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.017 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→26.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数633 0 0 67 700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 26 -
Rwork0.266 --
obs-633 78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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