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万見
- PDB-1wch: Crystal structure of PTPL1 human tyrosine phosphatase mutated in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wch
タイトルCrystal structure of PTPL1 human tyrosine phosphatase mutated in colorectal cancer - evidence for a second phosphotyrosine substrate recognition pocket
要素PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE, NON-RECEPTOR TYPE 13
キーワードHYDROLASE / TYROSINE PHOSPHATASE / PHOSPHATE ION / COLORECTAL CANCER ALTERNATIVE SPLICING / COILED COIL / CYTOSKELETON / POLYMORPHISM / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of excitatory synapse assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cellular response to toxic substance / Interleukin-37 signaling / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / negative regulation of protein phosphorylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane ...negative regulation of excitatory synapse assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cellular response to toxic substance / Interleukin-37 signaling / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / negative regulation of protein phosphorylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal ...Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Villa, F. / Deak, M. / Bloomberg, G.B. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of Ptpl1/Fap-1 Human Tyrosine Phosphatase Mutated in Colorectal Cancer: Eveidence for a Second Phosphotyrosine Substrate Recognition Pocket
著者: Villa, F. / Deak, M. / Bloomberg, G.B. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2004年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE, NON-RECEPTOR TYPE 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3724
ポリマ－36,0881
非ポリマー2853
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.707, 59.193, 66.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE, NON-RECEPTOR TYPE 13 / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE LIKE 1 / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1E / PTP-E1 / HPTPE1 / PTP-BAS / ...PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE LIKE 1 / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1E / PTP-E1 / HPTPE1 / PTP-BAS / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE PTPL1 / FAS-ASSOCIATED PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1 / FAP-1


分子量: 36087.543 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2163-2477 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6_1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q12923, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: REGULATES NEGATIVELY FAS-INDUCED APOPTOSIS AND NGFR- MEDIATED PRO-APOPTOTIC SIGNALING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.8 %
結晶化手法: 蒸気拡散法

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データ収集

回折平均測定温度: 101 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.933
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→20 Å / Num. obs: 29500 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 82.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AAX

1aax


解像度: 1.85→19.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2129463.99 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 612 2.1 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.177 29499 97.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.2413 Å2 / ksol: 0.38548 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.64 Å20 Å2-1.21 Å2
2--9.93 Å20 Å2
3----4.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2472 0 15 280 2767
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 73 1.7 %
Rwork0.247 4155 -
obs--84.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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