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万見
- PDB-1w9r: Solution Structure of Choline Binding Protein A, Domain R2, the M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w9r
タイトルSolution Structure of Choline Binding Protein A, Domain R2, the Major Adhesin of Streptococcus pneumoniae
要素CHOLINE BINDING PROTEIN A
キーワードRECEPTOR / CBPA / POLYMERIC IMMUNOGLOBULIN RECEPTOR / PIGR / ADHESION / INVASION / PATHOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
choline binding protein A / RICH domain / RICH domain superfamily / RICH domain / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide ...choline binding protein A / RICH domain / RICH domain superfamily / RICH domain / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Choline binding protein A / Choline binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
手法溶液NMR / TAD
データ登録者Luo, R. / Mann, B. / Lewis, W.S. / Rowe, A. / Heath, R. / Stewart, M.L. / Hamburger, A.E. / Bjorkman, P.J. / Sivakolundu, S. / Lacy, E.R. ...Luo, R. / Mann, B. / Lewis, W.S. / Rowe, A. / Heath, R. / Stewart, M.L. / Hamburger, A.E. / Bjorkman, P.J. / Sivakolundu, S. / Lacy, E.R. / Tuomanen, E. / Kriwacki, R.W.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Solution Structure of Choline Binding Protein A, the Major Adhesin of Streptococcus Pneumoniae
著者: Luo, R. / Mann, B. / Lewis, W.S. / Rowe, A. / Heath, R. / Stewart, M.L. / Hamburger, A.E. / Sivakolundu, S. / Lacy, E.R. / Bjorkman, P.J. / Tuomanen, E. / Kriwacki, R.W.
履歴
登録2004年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHOLINE BINDING PROTEIN A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8271
ポリマ－13,8271
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 200LEAST ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CHOLINE BINDING PROTEIN A / CBPA-R2


分子量: 13826.608 Da / 分子数: 1 / 断片: ADHESION DOMAIN RESIDUES 329-443 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FIRST FOUR RESIDUES (N-TER-GSHM) DERIVE FROM THE PET28A EXPRESSION VECTOR. THE FOLLOWING RESIDUES CORRESPOND TO RESIDUES 329-443 OF CBPA FROM THE TIGR4 STRAIN OF S. PNEUMONIAE.
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
株: TIGR4 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q97N74, UniProt: A0A0H2US50*PLUS
配列の詳細THE PRIMARY ACCESSION NUMBER CORRESPONDS TO THE CBPA PROTEIN SEQUENCE. THIS IS DERIVED FROM THE ...THE PRIMARY ACCESSION NUMBER CORRESPONDS TO THE CBPA PROTEIN SEQUENCE. THIS IS DERIVED FROM THE GENOME SEQUENCE DETERMINED BY TIGR. THAT ENTRY HAS ACCESSION NUMBER AE007507.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D CT-HNCA
1213D CT-HN(CO)CA
1313D CT-HN(CA)CB
1413D CT- HN(CO)CACB
1514D HN(CO)CA
1614D HN(CA)CO
1713D C(CO)NH-TOCSY
1813D H(CCO)NH-TOCSY
1913D HBHACBCACONH
11013D (H)CCH-COSY
11113D (H)CCH-TOSCY
11213D NOESY- 1H-15N HSQC
11313D NOESY-1H- 13 CHSQC
11414D 1H-15N HSQC- NOESY-1H-15N HSQC
11514D 1H- 15N HSQC-NOESY-1H-13C HSQC
11614D 1H-13C HSQC-NOESY-1H- 13C HSQC.
NMR実験の詳細Text: CBPA-R2 STRUCTURES WERE CALCULATED USING NMR DATA COLLECTED AT 25 C. INTERPROTON DISTANCES WERE ESTIMATED FROM THE VOLUMES OF CROSS-PEAKS IN 3D AND 4D NOESY SPECTRA. THE RESTRAINT LOWER BOUNDS ...Text: CBPA-R2 STRUCTURES WERE CALCULATED USING NMR DATA COLLECTED AT 25 C. INTERPROTON DISTANCES WERE ESTIMATED FROM THE VOLUMES OF CROSS-PEAKS IN 3D AND 4D NOESY SPECTRA. THE RESTRAINT LOWER BOUNDS WERE SET TO THE VAN DER WAALS DISTANCE, AND UPPER BOUNDS WERE SET TO 2.5, 3.5, AND 6.0 FOR STRONG, MEDIUM, AND WEAK RESONANCES, RESPECTIVELY. ESTIMATES OF BACKBONE DIHEDRAL ANGLES F AND Y WERE OBTAINED USING THE PROGRAM TALOS AND 1H , 15N, 13C , 13C , AND 13CO CHEMICAL SHIFT VALUES. TALOS-BASED AND RESTRAINTS WERE USED ONLY WHEN A WELL-DEFINED PREDICTION WAS OBTAINED, AND THIS OCCURRED WITHIN THE HELICAL SEGMENTS OF CBPA-R2. IN ADDITION, H-BOND RESTRAINTS WERE USED WITHIN -HELICES IN THE FOLLOWING WAY. TWO DISTANCE RESTRAINTS WERE USED FOR EACH HYDROGEN BOND, ONE BETWEEN THE HYDROGEN AND THE ACCEPTOR ATOM 1.5-2.3 AND ONE BETWEEN THE DONOR HEAVY ATOM AND THE ACCEPTOR ATOM 2.4-3.3. THESE WERE INTRODUCED AFTER THE INITIAL SET OF STRUCTURE CALCULATIONS. AMIDE PROTONS INVOLVED IN H-BONDS WERE IDENTIFIED ON THE BASIS OF SLOW EXCHANGE WITH D2O. A TOTAL OF 2292 NOE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, 83 PAIRS OF AND BACKBONE DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 146 PAIRS OF H-BOND RESTRAINTS WERE USED TO CALCULATE AN ENSEMBLE OF STRUCTURES USING A MODIFIED VERSION OF THE ORIGINAL TORSION ANGLE DYNAMICS PROTOCOL ROUTINE WITHIN CNS. THE TAD PROTOCOL WAS AS FOLLOWS 75 PS HIGH-TEMPERATURE TAD 50 000 K FOLLOWED BY COOLING TO 1000 K OVER THE COURSE OF 75 PS AND RAMPING OF THE VAN DER WAALS SCALING TERM FROM 0.1 TO 1.0. THE MOLECULES WERE FURTHER COOLED TO 300 K OVER THE COURSE OF 20 PS USING CONVENTIONAL CARTESIAN DYNAMICS FOLLOWED FINALLY BY 10000 STEPS OF CONJUGATE GRADIENT ENERGY MINIMIZATION. THE NOE ENERGY TERM WAS 150 FOR THE FIRST THREE STEPS AND 100 FOR THE LAST. THE DIHEDRAL RESTRAINT TERM WAS 100 FOR THE FIRST THREE STEPS AND 300 FOR THE LAST. TWO HUNDRED STRUCTURES WERE CALCULATED, AND THE LOWEST 40 STRUCTURES WERE FURTHER REFINED BY USING THE SANDER MODULE OF AMBER 8.0 MOLECULAR MODELING SUITE.

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試料調製

詳細内容: 10 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER, PH 6.5, 50 MM NACL, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE, AND 95% H2O/5 % 2H2O (V/V)
試料状態イオン強度: APPROX. 60 MM / pH: 6.5 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS8BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
CNS構造決定
精密化手法: TAD / ソフトェア番号: 1
詳細: A TOTAL OF 2292 NOE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, 83 PAIRS OF PSI AND PHI AND BACKBONE DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 146 PAIRS OF H-BOND RESTRAINTS WERE USED TO CALCULATE AN ENSEMBLE OF ...詳細: A TOTAL OF 2292 NOE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, 83 PAIRS OF PSI AND PHI AND BACKBONE DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 146 PAIRS OF H-BOND RESTRAINTS WERE USED TO CALCULATE AN ENSEMBLE OF STRUCTURES USING A MODIFIED VERSION OF THE ORIGINAL TORSION ANGLE DYNAMICS PROTOCOL ROUTINE WITHIN CNS. THE TAD PROTOCOL WAS AS FOLLOWS. 75 PS HIGH-TEMPERATURE TAD 50000 K FOLLOWED BY COOLING TO 1000 K OVER THE COURSE OF 75 PS AND RAMPING OF THE VAN DER WAALS SCALING TERM FROM 0.1 TO 1.0. THE MOLECULES WERE FURTHER COOLED TO 300 K OVER THE COURSE OF 20 PS USING CONVENTIONAL CARTESIAN DYNAMICS FOLLOWED FINALLY BY 10000 STEPS OF CONJUGATE GRADIENT ENERGY MINIMIZATION. THE NOE ENERGY TERM WAS 150 KCAL PER MOL FOR THE FIRST THREE STEPS AND 100 KCAL PER MOL FOR THE LAST. THE DIHEDRAL RESTRAINT TERM WAS 100 KCAL PER MOL FOR THE FIRST THREE STEPS AND 300 KCAL PER MOL FOR THE LAST. TWO HUNDRED STRUCTURES WERE CALCULATED, AND THE LOWEST 40 STRUCTURES WERE FURTHER REFINED BY USING THE SANDER MODULE OF AMBER 8.0 MOLECULAR MODELING SUITE. THE SOLVENT WAS REPRESENTED BY GENERALIZED-BORN GB SOLVENT MODEL. THE STRUCTURES WERE FIRST ENERGY MINIMIZED FOR1 PS WITHOUT ANY RESTRAINTS FOLLOWED BY 40 PS SIMULATED ANNEALING FROM 400 K TO 0 K WITH ALL THE RESTRAINTS. THE DISTANCE AND ANGLE RESTRAINTS WERE REPRESENTED BY A SQUARE-WELL PENALTY FUNCTION WITH FORCE CONSTANTS OF 20 KCAL PER MOL AND 2 KCAL PER MOL, RESPECTIVELY.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る