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- PDB-1w90: CBM29-2 mutant D114A: Probing the Mechanism of Ligand Recognition... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w90
タイトルCBM29-2 mutant D114A: Probing the Mechanism of Ligand Recognition by Family 29 Carbohydrate Binding Modules
要素NON-CATALYTIC PROTEIN 1
キーワードCARBOHYDRATE BINDING DOMAIN / CARBOHYDRATE BINDING MODULE / GLUCOMANNAN / CELLOHEXAOSE / MANNOHEXAOSE / CELLULOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Fungal dockerin domain superfamily / Cellulose or protein binding domain / CBM10/dockerin domain / CBM10 (carbohydrate-binding type-10) domain profile. / Galactose-binding lectin / Galactose-binding-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-catalytic protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種PIROMYCES EQUI (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Flint, J. / Bolam, D.N. / Nurizzo, D. / Taylor, E.J. / Williamson, M.P. / Walters, C. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Probing the Mechanism of Ligand Recognition in Family 29 Carbohydrate-Binding Modules
著者: Flint, J. / Bolam, D.N. / Nurizzo, D. / Taylor, E.J. / Williamson, M.P. / Walters, C. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
履歴
登録2004年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NON-CATALYTIC PROTEIN 1
B: NON-CATALYTIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4354
ポリマ－34,3502
非ポリマー852
水2,126118
1
A: NON-CATALYTIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1982
ポリマ－17,1751
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: NON-CATALYTIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2372
ポリマ－17,1751
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.190, 93.190, 82.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2038-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NON-CATALYTIC PROTEIN 1


分子量: 17174.924 Da / 分子数: 2 / 断片: CARBOHYDRATE BINDING MODULE 2, RESIDUES 334-478 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PIROMYCES EQUI (菌類) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9C171
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE ASP 447 ALA, CHAIN A AND CHAIN B

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 100 MM NA/HEPES BUFFER PH 7.5, 150 MM KSCN, 20% ETHYLENE GLYCOL, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→38 Å / Num. obs: 48338 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.71 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GWM

1gwm


解像度: 2.5→37.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 14.629 / SU ML: 0.17 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.443 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 660 5.1 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.183 12394 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→37.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2310 0 5 118 2433
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222385
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5821.9333228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.965291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.34924.4125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.94715377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5141513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021877
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2903
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21568
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1730.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2880.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2160.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5961.51444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09722320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0323985
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1194.5908
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 46 -
Rwork0.204 892 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5393-0.7557-0.33852.9489-0.33591.94240.02940.311-0.0718-0.4503-0.0773-0.03250.10750.05050.04790.01780.00710.0395-0.0634-0.0033-0.074474.43445.006216.5365
21.9024-0.1867-0.02692.0208-0.36162.2738-0.0255-0.2691-0.21370.23480.0558-0.06010.13030.1527-0.0302-0.10680.0242-0.0178-0.06220.0536-0.074369.867755.223655.772
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 153
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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