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- PDB-1w8x: Structural analysis of PRD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w8x
タイトルStructural analysis of PRD1
要素
  • MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
  • PROTEIN P16
  • PROTEIN P30
  • PROTEIN P31
キーワードVIRUS / P3 MAJOR CAPSID PROTEIN / P30 TAPE MEASURE / P31 PENTON PROTEIN / P16 MEMBRANE PROTEIN / VIRUS/VIRAL PROTEIN / ICOSAHEDRAL VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


viral inner membrane / virion component => GO:0044423 / viral capsid assembly / viral capsid / membrane => GO:0016020 / virion membrane
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function (DUF1970) / Tectiviridae, minor capsid / Tectiviridae, minor capsid / Bacteriophage PRD1, P5, spike N-terminal / Bacteriophage PRD1, P5, spike N-terminal / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein P3 / Penton protein P31 / Minor capsid protein P30 / Protein P16
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE PRD1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Abrescia, N.G.A. / Cockburn, J.J.B. / Grimes, J.M. / Sutton, G.C. / Diprose, J.M. / Butcher, S.J. / Fuller, S.D. / San Martin, C. / Burnett, R.M. / Stuart, D.I. ...Abrescia, N.G.A. / Cockburn, J.J.B. / Grimes, J.M. / Sutton, G.C. / Diprose, J.M. / Butcher, S.J. / Fuller, S.D. / San Martin, C. / Burnett, R.M. / Stuart, D.I. / Bamford, D.H. / Bamford, J.K.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Insights into assembly from structural analysis of bacteriophage PRD1.
著者: Nicola G A Abrescia / Joseph J B Cockburn / Jonathan M Grimes / Geoffrey C Sutton / Jonathan M Diprose / Sarah J Butcher / Stephen D Fuller / Carmen San Martín / Roger M Burnett / David I ...著者: Nicola G A Abrescia / Joseph J B Cockburn / Jonathan M Grimes / Geoffrey C Sutton / Jonathan M Diprose / Sarah J Butcher / Stephen D Fuller / Carmen San Martín / Roger M Burnett / David I Stuart / Dennis H Bamford / Jaana K H Bamford /
要旨: The structure of the membrane-containing bacteriophage PRD1 has been determined by X-ray crystallography at about 4 A resolution. Here we describe the structure and location of proteins P3, P16, P30 ...The structure of the membrane-containing bacteriophage PRD1 has been determined by X-ray crystallography at about 4 A resolution. Here we describe the structure and location of proteins P3, P16, P30 and P31. Different structural proteins seem to have specialist roles in controlling virus assembly. The linearly extended P30 appears to nucleate the formation of the icosahedral facets (composed of trimers of the major capsid protein, P3) and acts as a molecular tape-measure, defining the size of the virus and cementing the facets together. Pentamers of P31 form the vertex base, interlocking with subunits of P3 and interacting with the membrane protein P16. The architectural similarities with adenovirus and one of the largest known virus particles PBCV-1 support the notion that the mechanism of assembly of PRD1 is scaleable and applies across the major viral lineage formed by these viruses.
履歴
登録2004年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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-
集合体

登録構造単位
A: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
B: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
C: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
D: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
E: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
F: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
G: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
H: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
I: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
J: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
K: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
L: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
M: PROTEIN P30
N: PROTEIN P31
P: PROTEIN P16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)557,10715
ポリマ－557,10715
非ポリマー00
水00
1
A: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
B: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
C: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
D: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
E: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
F: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
G: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
H: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
I: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
J: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
K: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
L: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
M: PROTEIN P30
N: PROTEIN P31
P: PROTEIN P16
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,426,409900
ポリマ－33,426,409900
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
B: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
C: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
D: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
E: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
F: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
G: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
H: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
I: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
J: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
K: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
L: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
M: PROTEIN P30
N: PROTEIN P31
P: PROTEIN P16
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.79 MDa, 75 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,785,53475
ポリマ－2,785,53475
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
B: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
C: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
D: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
E: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
F: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
G: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
H: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
I: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
J: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
K: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
L: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
M: PROTEIN P30
N: PROTEIN P31
P: PROTEIN P16
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 3.34 MDa, 90 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,342,64190
ポリマ－3,342,64190
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
B: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
C: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
D: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
E: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
F: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
G: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
H: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
I: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
J: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
K: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
L: MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)
M: PROTEIN P30
N: PROTEIN P31
P: PROTEIN P16
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 33.4 MDa, 900 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,426,409900
ポリマ－33,426,409900
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)903.000, 920.600, 926.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.327045, -0.944222, 0.038562), (0.927495, 0.312897, -0.204569), (0.181093, 0.102669, 0.978092)0.79425, -0.71734, -0.185
3generate(-0.761819, -0.600288, 0.243488), (0.556497, -0.798859, -0.228331), (0.331576, -0.038447, 0.942645)1.7242, -0.16728, -0.29576
4generate(-0.761819, 0.556497, 0.331576), (-0.600288, -0.798859, -0.038447), (0.243488, -0.228331, 0.942645)1.50469, 0.89001, -0.17922
5generate(0.327045, 0.927495, 0.181093), (-0.944222, 0.312897, 0.102669), (0.038562, -0.204569, 0.978092)0.43908, 0.99339, 0.00357
6generate(-0.870626, -0.139937, -0.471623), (-0.139937, -0.848637, 0.51013), (-0.471623, 0.51013, 0.719263)3.21129, -0.72726, 1.0967
7generate(-0.499933, 0.729857, -0.466237), (-0.740491, -0.081029, 0.667163), (0.449155, 0.678781, 0.580962)2.70743, -0.32401, 0.22311
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19generate(-0.482435, -0.862877, -0.150665), (-0.862877, 0.438576, 0.251187), (-0.150665, 0.251187, -0.956141)2.14917, 0.6027, 3.93106
20generate(-0.985376, 0.170065, 0.01055), (0.170065, 0.977765, 0.12269), (0.01055, 0.12269, -0.992389)2.41284, -0.44371, 3.80809
21generate(-0.483322, -0.575459, -0.659733), (0.771511, 0.076158, -0.631641), (0.413727, -0.814277, 0.407164)3.11542, 0.3049, 0.66541
22generate(-0.811276, 0.20857, -0.546196), (0.20857, -0.769498, -0.603632), (-0.546196, -0.603632, 0.580774)3.26639, 0.97989, 1.5028
23generate(-0.170789, 0.775207, -0.608182), (-0.754808, -0.499684, -0.424949), (-0.633322, 0.386484, 0.670473)2.57347, 1.80921, 1.39455
24generate(0.553008, 0.341381, -0.760027), (-0.787266, 0.512727, -0.342526), (0.272755, 0.787763, 0.552299)1.99425, 1.64676, 0.49026
25generate(0.359852, -0.493377, -0.791888), (0.156051, 0.868617, -0.470269), (0.919867, 0.045652, 0.389565)2.32919, 0.71705, 0.03962
26generate(0.812466, 0.219441, -0.540134), (-0.384459, -0.494813, -0.779328), (-0.438282, 0.840836, -0.317653)1.25831, 2.03434, 3.03273
27generate(0.371428, -0.753941, -0.541862), (-0.725803, 0.128176, -0.675856), (0.579009, 0.644317, -0.499604)1.84612, 2.22811, 2.14023
28generate(-0.67593, -0.642249, -0.361434), (-0.24088, 0.656034, -0.715259), (0.696488, -0.396402, -0.598139)2.7822, 1.68473, 2.23034
29generate(-0.882195, 0.400162, -0.248197), (0.400162, 0.35928, -0.843083), (-0.248197, -0.843083, -0.477085)2.77292, 1.15513, 3.17853
30generate(0.037684, 0.932715, -0.35864), (0.311425, -0.351983, -0.882679), (-0.949523, -0.078427, -0.303735)1.8311, 1.3712, 3.67444
31generate(0.117706, 0.874383, 0.470743), (-0.376043, -0.39949, 0.836062), (0.919096, -0.275429, 0.281784)0.14244, -1.08252, 0.26154
32generate(0.93473, 0.210782, 0.286097), (-0.342103, 0.315907, 0.884968), (0.096155, -0.92508, 0.367397)-0.47839, -1.2493, 1.13697
33generate(0.553008, -0.787266, 0.272755), (0.341381, 0.512727, 0.787763), (-0.760027, -0.342526, 0.552299)0.05989, -1.91134, 1.80897
34generate(-0.499933, -0.740491, 0.449155), (0.729857, -0.081029, 0.678781), (-0.466237, 0.667163, 0.580962)1.01339, -2.15374, 1.34885
35generate(-0.768964, 0.286464, 0.571518), (0.286464, -0.64481, 0.708631), (0.571518, 0.708631, 0.413774)1.06441, -1.6415, 0.39249
36generate(-0.44685, -0.518365, 0.729124), (-0.011009, 0.818145, 0.574907), (-0.894541, 0.24887, -0.371295)0.40079, -1.08267, 3.72236
37generate(-0.494882, 0.334589, 0.801961), (0.859336, 0.325415, 0.39452), (-0.128968, 0.884395, -0.448567)0.28284, -1.78466, 2.90204
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39generate(0.82912, -0.001051, 0.55907), (-0.342753, -0.790978, 0.506828), (0.441679, -0.611844, -0.656176)-0.8636, -0.47411, 2.66439
40generate(0.371428, -0.725803, 0.579009), (-0.753941, 0.128176, 0.644317), (-0.541862, -0.675856, -0.499604)-0.30775, -0.27271, 3.57549
41generate(-0.483322, 0.771511, 0.413727), (-0.575459, 0.076158, -0.814277), (-0.659733, -0.631641, 0.407164)0.99522, 2.3114, 1.977
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58generate(-0.978226, -0.163734, -0.127535), (-0.163734, 0.231231, 0.959022), (-0.127535, 0.959022, -0.253005)2.68377, -1.60709, 2.52145
59generate(-0.494882, 0.859336, -0.128968), (0.334589, 0.325415, 0.884395), (0.801961, 0.39452, -0.448567)2.04786, -2.08043, 1.77902
60generate(0.611826, 0.722921, -0.32102), (0.571404, -0.123305, 0.811353), (0.54696, -0.679839, -0.488521)1.06223, -2.21173, 2.21595

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要素

#1: タンパク質
MAJOR CAPSID PROTEIN (PROTEIN P3)


分子量: 43477.414 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ENTEROBACTERIA PHAGE PRD1 (ファージ) / 株: SUS539 MUTANT / 参照: UniProt: P22535
#2: タンパク質 PROTEIN P30 / PROTEIN P / GPP


分子量: 9061.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ENTEROBACTERIA PHAGE PRD1 (ファージ) / 株: SUS539 MUTANT / 参照: UniProt: P27391
#3: タンパク質 PROTEIN P31 / PROTEIN C / GPC


分子量: 13757.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ENTEROBACTERIA PHAGE PRD1 (ファージ) / 株: SUS539 MUTANT / 参照: UniProt: P27384
#4: タンパク質 PROTEIN P16 / PROTEIN S / GPS


分子量: 12559.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ENTEROBACTERIA PHAGE PRD1 (ファージ) / 株: SUS539 MUTANT / 参照: UniProt: P27392

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1000

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試料調製

結晶解説: MOLECULAR REPLACEMENT MODEL BASED ON HYBRID STRUCTURE OF EM RECONSTRUCTION OF PRD1 WITH FITTED HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF P3
結晶化pH: 7.2
詳細: 3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.99
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→100 Å / Num. obs: 2383561 / % possible obs: 45 % / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Net I/σ(I): 1.8
反射 シェル解像度: 4.2→4.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 7

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.2→100 Å / Num. reflection obs: 2383561
詳細: THE MODEL WAS BUILT INTO A 60-FOLD AVERAGED ELECTRON DENSITY MAP (OVERALL RECIPROCAL SPACE CORRELATION COEFFICIENT 0.90). PROTEINS P3 WERE BASED ON A HIGH RESOLUTION REFINED X-RAY STRUCTURE, ...詳細: THE MODEL WAS BUILT INTO A 60-FOLD AVERAGED ELECTRON DENSITY MAP (OVERALL RECIPROCAL SPACE CORRELATION COEFFICIENT 0.90). PROTEINS P3 WERE BASED ON A HIGH RESOLUTION REFINED X-RAY STRUCTURE, POSITIONED IN THE VIRION BY RIGID BODY REFINEMENT USING XPLOR3.1. THE REGIONS OF THE P3 MOLECULES SHOWING CONFORMATIONAL CHANGES WERE REMODELLED USING O. PROTEINS P16,P30 & P31 WERE MODELLED AB INITIO USING O AND C-ALPHA TO IMPOSE REASONABLE STEREOCHEMISTRY. DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE DATA THE MODEL WAS NOT SUBJECTED TO FURTHER CONVENTIONAL REFINEMENT.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38116 0 0 0 38116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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