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- PDB-1w80: Crystal structure of the alpha-adaptin appendage domain, from the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w80
タイトルCrystal structure of the alpha-adaptin appendage domain, from the AP2 adaptor complex, bound to 2 peptides from Synaptojanin170
要素
  • (SYNAPTOJANIN ...) x 2
  • ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA 2 SUBUNIT
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / ENDOCYTOSIS / ALPHA-ADAPTIN APPENDAGE / ADAPTOR COMPLEX / AP2 / SYNAPTOJANIN / EXOCYTOSIS / LIPID-BINDING / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endosome organization / phosphatidylinositol phosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-4-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol phosphate 4-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / inositol-1,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / LDL clearance ...positive regulation of endosome organization / phosphatidylinositol phosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-4-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol phosphate 4-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / inositol-1,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / synaptic vesicle uncoating / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / inositol phosphate metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / Recycling pathway of L1 / clathrin coat of coated pit / phosphoinositide 5-phosphatase / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / phosphatidylinositol metabolic process / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / phosphatidylinositol dephosphorylation / clathrin adaptor activity / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / phosphatidylinositol biosynthetic process / membrane organization / vesicle membrane / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / neurotransmitter transport / synaptic vesicle transport / synaptic vesicle priming / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / synaptic vesicle endocytosis / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / secretory granule / synaptic membrane / learning / intracellular protein transport / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / terminal bouton / disordered domain specific binding / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Synaptojanin-1, RNA recognition motif / Synaptojanin-1/2, RNA recognition motif / Domain of unknown function (DUF1866) / DUF1866 / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile. / : / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain ...Synaptojanin-1, RNA recognition motif / Synaptojanin-1/2, RNA recognition motif / Domain of unknown function (DUF1866) / DUF1866 / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile. / : / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / TATA-Binding Protein / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / TATA-Binding Protein / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / TBP domain superfamily / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / CARBONATE ION / DITHIANE DIOL / Synaptojanin-1 / AP-2 complex subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ford, M.G.J. / Praefcke, G.J.K. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Evolving Nature of the Ap2 Alpha-Appendage Hub During Clathrin-Coated Vesicle Endocytosis.
著者: Praefcke, G.J.K. / Ford, M.G.J. / Schmid, E.M. / Olesen, L.E. / Gallop, J.L. / Peak-Chew, S.-Y. / Vallis, Y. / Babu, M.M. / Mills, I.G. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2004年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA 2 SUBUNIT
P: SYNAPTOJANIN 1
Q: SYNAPTOJANIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4049
ポリマ－30,8563
非ポリマー5486
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)146.599, 67.322, 39.721
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA 2 SUBUNIT / ALPHA-ADAPTIN C / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 ALPHA-2 SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY / PROTEIN ...ALPHA-ADAPTIN C / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 ALPHA-2 SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY / PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA-C LARGE CHAIN / 100 KDA COATED VESICLE PROTEIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN ALPHA C SUBUNIT / ALPHA-ADAPTIN APPENDAGE DOMAIN FROM AP2


分子量: 28047.973 Da / 分子数: 1 / 断片: APPENDAGE DOMAIN, RESIDUES 695-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX-4T2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P17427

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SYNAPTOJANIN ... , 2種, 2分子 PQ

#2: タンパク質・ペプチド SYNAPTOJANIN 1 / SYNAPTIC INOSITOL-1 / 4 / 5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 1 / SYJ-P3


分子量: 1465.538 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE CONTAINING WVXF MOTIF, RESIDUES 1479-1490 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O43426, phosphoinositide 5-phosphatase
#3: タンパク質・ペプチド SYNAPTOJANIN 1 / SYNAPTIC INOSITOL-1 / 4 / 5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 1 / SYJ-P3


分子量: 1342.432 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE CONTAINING FXDXF MOTIF, RESIDUES 1460-1471 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O43426, phosphoinositide 5-phosphatase

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非ポリマー , 5種, 283分子

#4: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE


分子量: 120.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION


分子量: 60.009 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#6: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CATALYSES THE FOLLOWING REACTION: 1-PHOSPHATIDYL-1D-MYO-INOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE + H2O --> 1- ...CATALYSES THE FOLLOWING REACTION: 1-PHOSPHATIDYL-1D-MYO-INOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE + H2O --> 1-PHOSPHATIDYL-1D-MYO-INOSITOL 4-PHOSPHATE + PHOSPHATE.
配列の詳細AT RESIDUES 889 AND 890 FOR CHAIN A, THE SEQUENCE IN THE COORDINATES DISAGREES WITH THE UNIPROT ...AT RESIDUES 889 AND 890 FOR CHAIN A, THE SEQUENCE IN THE COORDINATES DISAGREES WITH THE UNIPROT ENTRY. THE SEQUENCE IN THE COORDINATES (GLY-ALA) AGREES WITH THE ELECTRON DENSITY AND SEQUENCING EXPERIMENTS. THE FIRST THREE RESIDUES FOR WHICH DENSITY IS OBSERVED FOR CHAIN A (PRO-GLY-ILE) ARE FROM THE EXPRESSION VECTOR (PGEX-4T2). THIS IS PRECEEDED BY GLY-SER FOR WHICH NO DENSITY IS OBSERVED. PRO-ILE-GLY IS FOLLOWED BY A LEU WHICH WAS INTRODUCED IN THE CLONING PRIMER. THE SEQUENCE FOLLOWING THIS RESIDUE MATCHES UNIPROT REFERENCE P17427.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.9 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 1.2M AMMONIUM SULFATE, 3% ISOPROPANOL, 0.05M SODIUM CITRATE, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月11日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE (220), DOUBLE CRYSTAL FOCUSSING MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→70 Å / Num. obs: 28939 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 27.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.87 / % possible all: 73.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B9K

1b9k


解像度: 1.9→72.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 3.451 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1467 5.1 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.179 27464 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.63 Å20 Å2-0.89 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----2.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→72.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2096 0 34 277 2407
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0222204
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021950
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2381.9632983
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01334571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7015269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.18425.688109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.34115376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.341159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.21956
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.21059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.21392
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2460.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2950.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9271.51723
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.24622180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6443960
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0764.5803
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.341 78
Rwork0.304 1434

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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