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- PDB-1w74: X-ray structure of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A, PpiA, R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w74
タイトルX-ray structure of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A, PpiA, Rv0009, from Mycobacterium tuberculosis.
要素PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
キーワードISOMERASE / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / CYCLOPHILIN / PPIASE / RV0009 / ROTAMASE / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


response to iron ion / peptidoglycan-based cell wall / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily ...Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Henriksson, L.M. / Johansson, P. / Unge, T. / Mowbray, S.L.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004
タイトル: X-Ray Structure of Peptidyl-Prolyl Cis-Trans Isomerase a from Mycobacterium Tuberculosis
著者: Henriksson, L.M. / Johansson, P. / Unge, T. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2004年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
B: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6072
ポリマ－40,6072
非ポリマー00
水23413
1
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3031
ポリマ－20,3031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3031
ポリマ－20,3031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.349, 65.349, 102.493
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7467, 0.6651, -0.002), (-0.6648, -0.7464, -0.0301), (-0.0215, -0.0212, 0.9995)
ベクター: 18.9808, 83.1854, -10.3675)

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A / PPIASE A / ROTAMASE A


分子量: 20303.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / プラスミド: PCR T7/CT-TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P71578, UniProt: P9WHW3*PLUS, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PPIASES ACCELERATE THE FOLDING OF PROTEINS. IT CATALYZES THE CIS-TRANS ISOMERIZATION OF PROLINE ...PPIASES ACCELERATE THE FOLDING OF PROTEINS. IT CATALYZES THE CIS-TRANS ISOMERIZATION OF PROLINE IMIDIC PEPTIDE BONDS IN OLIGOPEPTIDES
配列の詳細THE PROTEIN WAS EXPRESSED WITH AN ADDITIONAL 6-HISTIDINE TAG (MAHHHHHHSG, G REPLACING THE INITIAL M) ...THE PROTEIN WAS EXPRESSED WITH AN ADDITIONAL 6-HISTIDINE TAG (MAHHHHHHSG, G REPLACING THE INITIAL M), WHICH IS NOT PRESENT IN THE MODEL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED WITH THE PEPTIDE HAGPIA (FINAL CONCENTRATION 1 MM) FROM 30% PEG-200, 5% PEG-3000, 0.1 M MES-HCL PH 6.0; THEN SOAKED IN THE RESERVOIR SOLUTION PLUS 1 MM HAGPIA.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月1日 / 詳細: SAGITALLY FOCUSING GE(220) AND A MULTILAYER
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→32.62 Å / Num. obs: 14896 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AWR

1awr


解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 9.999 / SU ML: 0.207 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.454 / ESU R Free: 0.258 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 756 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.213 14230 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.21 Å22.6 Å20 Å2
2--5.21 Å20 Å2
3----7.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2562 0 0 13 2575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212624
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022302
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4041.9343564
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01135366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8265340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023018
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.250.22543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21413
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.259
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2650.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3950.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.711.51688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37722710
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7793936
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2684.5854
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.304 66
Rwork0.308 996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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