[日本語] English
万見
- PDB-1w51: BACE (Beta Secretase) in complex with a nanomolar non-peptidic in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w51
タイトルBACE (Beta Secretase) in complex with a nanomolar non-peptidic inhibitor
要素BETA-SECRETASE 1
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / ALTERNATIVE SPLICING / ALZHEIMER'S DISEASE / ASPARTIC PROTEASE / ASPARTYL PROTEASE / BASE / BETA-SECRETASE / GLYCOPROTEIN / HYDROLASE / MEMAPSIN 2 / TRANSMEMBRANE / ZYMOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / prepulse inhibition / cellular response to manganese ion / multivesicular body / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / response to lead ion / cellular response to amyloid-beta / synaptic vesicle / late endosome / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / endosome membrane / lysosome / endosome / Amyloid fiber formation / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Chem-L01 / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Patel, S. / Vuillard, L. / Cleasby, A. / Murray, C.W. / Yon, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Apo and Inhibitor Complex Structures of Bace (Beta-Secretase)
著者: Patel, S. / Vuillard, L. / Cleasby, A. / Murray, C.W. / Yon, J.
履歴
登録2004年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BETA-SECRETASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8626
ポリマ－45,8221
非ポリマー1,0395
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.351, 102.351, 168.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2012-

HOH

21A-2049-

HOH

31A-2114-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BETA-SECRETASE 1 / BETA SECRETASE / BETA-SITE APP CLEAVING ENZYME 1 / BETA-SITE AMYLOID PRECURSOR PROTEIN CLEAVING ...BETA SECRETASE / BETA-SITE APP CLEAVING ENZYME 1 / BETA-SITE AMYLOID PRECURSOR PROTEIN CLEAVING ENZYME 1 / ASPARTYL PROTEASE 2 / ASP 2 / ASP2 / MEMBRANE-ASSOCIATED ASPARTIC PROTEASE 2 / MEMAPSIN-2


分子量: 45822.445 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVE PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 43-453 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-L01 / 3-[({(1S,2R)-1-BENZYL-2-HYDROXY-3-[(3-METHOXYBENZYL)AMINO]PROPYL}AMINO)(HYDROXY)METHYL]-N,N-DIPROPYLBENZAMIDE / HYDROXYETHYLAMINE BACE INHIBITOR / N,N-ジプロピル-N′-[(1S,2R)-1-ベンジル-2-ヒドロキシ-3-(3-メトキシベンジルアミノ)プロピル](以下略)


分子量: 531.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H41N3O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A ARG 56 LYS AND ARG 57 LYS CATALYTIC ACTIVITY: BROAD ENDOPEPTIDASE ...ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A ARG 56 LYS AND ARG 57 LYS CATALYTIC ACTIVITY: BROAD ENDOPEPTIDASE SPECIFICITY. CLEAVES GLU- VAL-ASN-LEU-|-ASP-ALA-GLU-PHE IN THE SWEDISH VARIANT OF ALZHEIMER'S AMYLOID PRECURSOR PROTEIN.
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 56 AND 57 FROM THE UNIPROT REFERENCE BELOW HAVE HAVE BEEN MUTATED TO LYS FROM ARG. SINCE ...RESIDUES 56 AND 57 FROM THE UNIPROT REFERENCE BELOW HAVE HAVE BEEN MUTATED TO LYS FROM ARG. SINCE THIS MUTATION IS NOT VISIBLE IN THE STRUCTURE, THERE ARE NO SEQADV RECORDS GIVEN BELOW.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.62 %
結晶化pH: 6.6 / 詳細: pH 6.60

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS 4 / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→39 Å / Num. obs: 16609 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.29精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W50

1w50


解像度: 2.55→39.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 11.51 / SU ML: 0.247 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.491 / ESU R Free: 0.325 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 890 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.219 16609 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.94 Å2-0.47 Å20 Å2
2---0.94 Å20 Å2
3---1.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→39.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2946 0 43 140 3129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0213064
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.9544161
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90636312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2745371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2449
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023419
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.23445
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21824
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3020.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3660.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.13151854
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.66662997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.76261210
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4647.51164
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.338 60
Rwork0.289 1175

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る