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- PDB-1w44: P4 protein from Bacteriophage PHI12 in complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w44
タイトルP4 protein from Bacteriophage PHI12 in complex with ADP
要素NTPASE P4
キーワードHYDROLASE / VIRUS DSRNA / PACKAGING ATPASE / HEXAMERIC HELICASE / MOLECULAR MOTOR / NON-HYDROLYSABLE ATP ANALOGUE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome packaging / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
duf1285 protein fold - #20 / duf1285 protein fold / Packaging enzyme P4 / ATPase P4 of dsRNA bacteriophage phi-12 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NTPase P4
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE PHI-12 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mancini, E.J. / Kainov, D.E. / Grimes, J.M. / Tuma, R. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2004
タイトル: Atomic Snapshots of an RNA Packaging Motor Reveal Conformational Changes Linking ATP Hydrolysis to RNA Translocation
著者: Mancini, E.J. / Kainov, D.E. / Grimes, J.M. / Tuma, R. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I.
履歴
登録2004年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NTPASE P4
B: NTPASE P4
C: NTPASE P4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,7336
ポリマ－105,4513
非ポリマー1,2823
水13,944774
1
A: NTPASE P4
B: NTPASE P4
C: NTPASE P4
ヘテロ分子

A: NTPASE P4
B: NTPASE P4
C: NTPASE P4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,46612
ポリマ－210,9036
非ポリマー2,5636
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area27680 Å2
ΔGint-102.8 kcal/mol
Surface area63080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.185, 130.908, 158.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.5015, -0.00213, -0.86516), (0.01245, 0.99991, 0.00476), (0.86507, -0.01316, 0.50148)26.22544, -1.02493, -44.98109
2given(-0.4985, 0.00403, -0.86688), (0.00964, 0.99995, -0.00089), (0.86684, -0.0088, -0.49851)78.57649, -0.74916, -45.27072

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要素

#1: タンパク質 NTPASE P4 / P4 PACKAGING ATPASE FROM BACTERIOPHAGE PHI12


分子量: 35150.430 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE PHI-12 (ファージ) / プラスミド: PPG27 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q94M05
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 774 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10% PEG 1500, 100MM SODIUM ACETATE PH 4.8 10MM ADP, PROTEIN CONCENTRATION 10 MG/ML, SITTING DROP, 22C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月24日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 68669 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 24 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 2→20 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2277 3482 4.7 %RANDOM
Rwork0.1823 ---
obs0.1823 68395 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.641 Å20 Å20 Å2
2---12.715 Å20 Å2
3---6.074 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6867 0 81 774 7722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.9224
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.18216
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.2226
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.3768
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rfree0.3392 443
Rwork0.2917 8441
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2ADP_2.PAR
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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