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- PDB-1w1i: Crystal structure of dipeptidyl peptidase IV (DPPIV or CD26) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w1i
タイトルCrystal structure of dipeptidyl peptidase IV (DPPIV or CD26) in complex with adenosine deaminase
要素
  • ADENOSINE DEAMINASE
  • DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE-COMPLEX / DIPETIDYL PEPTIDASE IV / DPPIV / CD26 / ALPHA/BETA-HYDROLASE FOLD / BETA-PROPELLER FOLD / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / ADENOSINE DEAMINASE / ADA / SERINE PROTEASE / AMINOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / inosine biosynthetic process / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / adenosine deaminase / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / hypoxanthine salvage / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / glucagon processing ...negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / inosine biosynthetic process / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / adenosine deaminase / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / hypoxanthine salvage / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / nucleotide metabolic process / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / anchoring junction / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / endothelial cell migration / behavioral fear response / aminopeptidase activity / T cell costimulation / T cell activation / serine-type peptidase activity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / receptor-mediated virion attachment to host cell / lysosome / response to hypoxia / cell adhesion / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / membrane raft / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / : / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A ...Adenosine deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / : / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase 4 / Adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Weihofen, W.A. / Liu, J. / Reutter, W. / Saenger, W. / Fan, H.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of CD26/dipeptidyl-peptidase IV in complex with adenosine deaminase reveals a highly amphiphilic interface.
著者: Weihofen, W.A. / Liu, J. / Reutter, W. / Saenger, W. / Fan, H.
履歴
登録2004年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年7月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / database_PDB_caveat / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_chiral.details / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
B: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
C: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
D: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
E: ADENOSINE DEAMINASE
F: ADENOSINE DEAMINASE
G: ADENOSINE DEAMINASE
H: ADENOSINE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)511,95244
ポリマ－499,6828
非ポリマー12,27036
水00
1
A: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
B: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
E: ADENOSINE DEAMINASE
F: ADENOSINE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,87422
ポリマ－249,8414
非ポリマー6,03318
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
D: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
G: ADENOSINE DEAMINASE
H: ADENOSINE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,07822
ポリマ－249,8414
非ポリマー6,23718
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)158.065, 168.504, 236.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12E
22F
32G
42H

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGTYRTYRAA40 - 702 - 32
211ARGARGTYRTYRBB40 - 702 - 32
311ARGARGTYRTYRCC40 - 702 - 32
411ARGARGTYRTYRDD40 - 702 - 32
121ASNASNASNASNAA74 - 28136 - 243
221ASNASNASNASNBB74 - 28136 - 243
321ASNASNASNASNCC74 - 28136 - 243
421ASNASNASNASNDD74 - 28136 - 243
131GLYGLYASPASPAA296 - 331258 - 293
231GLYGLYASPASPBB296 - 331258 - 293
331GLYGLYASPASPCC296 - 331258 - 293
431GLYGLYASPASPDD296 - 331258 - 293
141GLUGLUSERSERAA347 - 764309 - 726
241GLUGLUSERSERBB347 - 764309 - 726
341GLUGLUSERSERCC347 - 764309 - 726
441GLUGLUSERSERDD347 - 764309 - 726
112ALAALAPROPROEE6 - 556 - 55
212ALAALAPROPROFF6 - 556 - 55
312ALAALAPROPROGG6 - 556 - 55
412ALAALAPROPROHH6 - 556 - 55
122GLUGLUGLYGLYEE217 - 237217 - 237
222GLUGLUGLYGLYFF217 - 237217 - 237
322GLUGLUGLYGLYGG217 - 237217 - 237
422GLUGLUGLYGLYHH217 - 237217 - 237
132GLUGLUALAALAEE85 - 10885 - 108
232GLUGLUALAALAFF85 - 10885 - 108
332GLUGLUALAALAGG85 - 10885 - 108
432GLUGLUALAALAHH85 - 10885 - 108
142PHEPHEALAALAEE144 - 215144 - 215
242PHEPHEALAALAFF144 - 215144 - 215
342PHEPHEALAALAGG144 - 215144 - 215
442PHEPHEALAALAHH144 - 215144 - 215
152GLNGLNPROPROEE119 - 126119 - 126
252GLNGLNPROPROFF119 - 126119 - 126
352GLNGLNPROPROGG119 - 126119 - 126
452GLNGLNPROPROHH119 - 126119 - 126
162THRTHRILEILEEE57 - 7257 - 72
262THRTHRILEILEFF57 - 7257 - 72
362THRTHRILEILEGG57 - 7257 - 72
462THRTHRILEILEHH57 - 7257 - 72
172HISHISVALVALEE241 - 280241 - 280
272HISHISVALVALFF241 - 280241 - 280
372HISHISVALVALGG241 - 280241 - 280
472HISHISVALVALHH241 - 280241 - 280
182ASPASPTYRTYREE338 - 351338 - 351
282ASPASPTYRTYRFF338 - 351338 - 351
382ASPASPTYRTYRGG338 - 351338 - 351
482ASPASPTYRTYRHH338 - 351338 - 351
192LYSLYSLEULEUEE284 - 335284 - 335
292LYSLYSLEULEUFF284 - 335284 - 335
392LYSLYSLEULEUGG284 - 335284 - 335
492LYSLYSLEULEUHH284 - 335284 - 335

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細THE COMPLEX DESCRIBED BY REMARK 350 BELOW IS OF THETYPE A2B2, WHERE CHAINS A AND B ARE IN CONTACTWITH EACH OTHER, AND EACH OF THESE CHAINS IS IN TURNIN COMPLEX WITH CHAINS F AND E RESPECTIVELY.

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV / DPP IV / T-CELL ACTIVATION ANTIGEN CD26 / TP103 / ADENOSINE DEAMINASE COMPLEXING PROTEIN-2 / ADABP


分子量: 84462.617 Da / 分子数: 4 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN 39 - 766 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: KIDNEY / プラスミド: PFASTBACHTC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: タンパク質
ADENOSINE DEAMINASE / ADENOSINE AMINOHYDROLASE


分子量: 40457.898 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SIGMA, TYPE VI, FROM CALF INTESTINAL MUCOSA / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 組織: INTESTINAL MUCOSA / 参照: UniProt: P56658, adenosine deaminase

-
糖 , 5種, 32分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 1種, 4分子

#8: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
詳細

配列の詳細THE CONFLICTS DESCRIBED WITH ANNOTATION FOR THIS REMARK HAS BEEN DESCRIBED IN J. PHARM. BIOMED. ...THE CONFLICTS DESCRIBED WITH ANNOTATION FOR THIS REMARK HAS BEEN DESCRIBED IN J. PHARM. BIOMED. ANAL. 14:1513-1519(1996). PUBMED ID: 8877857.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.36 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.914
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.03→30 Å / Num. obs: 100817 / % possible obs: 85.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.03→3.15 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 81.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1N1M AND 1KRM

1n1m

1krm


解像度: 3.03→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 21.957 / SU ML: 0.378 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.498 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-3 OF CHAINS E,F,G,H OF ADA ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 2048 2 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 98926 85.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.45 Å20 Å21.75 Å2
2---2.35 Å20 Å2
3----1.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数35087 0 790 0 35877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02141313
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.9363508
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9637.58614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82724.1081772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.946155999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7915184
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.25519
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.317208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.51927
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X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2750.358
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.646221822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.141334915
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.608217155
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.053315310
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A5696tight positional0.020.05
12B5696tight positional0.020.05
13C5696tight positional0.020.05
14D5696tight positional0.020.05
21E2372tight positional0.020.05
22F2372tight positional0.020.05
23G2372tight positional0.020.05
24H2372tight positional0.020.05
11A5696tight thermal0.040.5
12B5696tight thermal0.040.5
13C5696tight thermal0.040.5
14D5696tight thermal0.040.5
21E2372tight thermal0.060.5
22F2372tight thermal0.040.5
23G2372tight thermal0.030.5
24H2372tight thermal0.030.5
LS精密化 シェル解像度: 3.03→3.11 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.417 154
Rwork0.367 6906

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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